erste Version: 8/2019
letzte Bearbeitung: 10/2020

VB218.

Was ist Materie? Vom Licht zum komplexen Biomolekül

Inhalt

Übergeordneter Artikel:
Dieser Text:

VB218.1 Kersti: Die Welle-Teilchen-Dualität vom Licht bis hin zum Universum

VB218.2 Kersti: Ist das Licht eine Welle, ein Teilchen oder was ganz anderes
VB218.2.1 Kersti: Einführung
VB218.2.2 Kersti: Doppelspaltexperiment - Licht als Welle
VB218.2.3 Kersti: Messungen einzelner Photonen - Licht als Teilchen
VB218.2.4 Kersti: Funktionsweise der Holographie
VB218.2.5 Kersti: Nebelkammerexperimente oder die Umwandlung von Licht in Materie
VB218.2.5.1 Kersti: e = m * c2
VB218.2.5.2 Kersti: Paarbidungen in der Nebelkammer
VB218.2.5.3 Kersti: Der Massendefekt im Atomkern
VB218.2.6 Kersti: Quanten als bewußte Wesen

VB218.3 Kersti: Atome
VB218.3.1 Kersti: Atom, das Unteilbare - Atome als Kugeln
VB218.3.2 Kersti: Bohrsches Atomodell: Atome sind wie eine Sonnensystem! - Kernteilchen und Elektronenbahnen
VB218.3.3 Kersti: Atome als aus stehenden Wellen aufgebaute Strukturen
VB218.3.3.1 Kersti: Elektronendiffraktion an Kristallgittern: Das Elektron als Welle
VB218.3.3.2 Kersti: Unkonventionellere Aspekte des Wassers

VB218.4 Kersti: Moleküle
VB218.4.1 Kersti: Moleküle als Stäbchenmodell und Kalottenmodell
VB218.4.2 Kersti: Aromatische Kohlenwasserstoffe: π-Elektronenring
VB218.4.3 Kersti: Wasser, Wasserstoffbrückenbindungen und Schneekristalle
VB218.4.3.1 Kersti: Chemischer und atomphysikalischer Aufbau von Wasser und seinen Kristallen
VB218.4.3.2 Kersti: Wasser, Wasserstoffbrückenbindungen und Schneekristalle

VB218.5 Kersti: Die Komplexität biologischer Moleküle
VB218.6 Kersti: Darstellungen von Proteinen
VB218.6.1 Kersti: Von der Aminosäure zum Proteinkomplex
VB218.6.2 Kersti: Die Aminosäuren und ihr Zusammenbau zu Polypeptiden, die Primärstruktur

VB218.6.3 Kersti: Die Sekundärstruktur des Proteins und eine Einführung in die Bändermodelldarstellung der Proteine
VB218.6.3.1 Kersti: Die Sekundärstruktur des Proteins
VB218.6.3.2 Kersti: Alpha-Helix
VB218.6.3.3 Kersti: Beta-Faltblatt
VB218.6.3.4 Kersti: Beta-Schleife oder β-Schleife
VB218.6.3.5 Kersti: Beta-Helix oder β-Helix
VB218.6.3.6 Kersti: Random-Coil-Strukturen

VB218.6.4 Kersti: Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen
VB218.6.4.1 Kersti: Einführung: Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen
VB218.6.4.2 Kersti: Der ATP-sensitive Kaliumkanal - ein Beispiel für einen Proteinkomplex
VB218.6.4.3 Kersti:
VB218.6.5 Kersti: Proteinkonformation und Konformationsänderungen
VB218.6.5.1 Kersti: Einführung: Proteinkonformation
VB218.6.5.2 Kersti: Aktin und Myosin - Konformationsänderungen, um Bewegung zu erzeugen
VB218.6.5.3 Kersti: Titin (auch Connectin) im Muskel
VB218.6.5.4 Kersti: Aktin und Myosin als wesentlicher Teil des Zellskelettes
VB218.6.5.5 Kersti: Aktin und Myosin in den Mikrovilli

VB218.6.6 Kersti: Proteine im Gesamtzusammenhang der Zelle: Tubulin und Mikrotubuli
VB218.6.6.1 Kersti: Vom Tubulin zum Mikrotubulus
VB218.6.6.2 Kersti: Mikrotubuli als Teil des Zellskelettes
VB218.6.6.3 Kersti: Mikrotubuli als Eisenbahnschienen der Zelle
VB218.6.6.4 Kersti: Mikrotubuli in Zilien und Flagellen
VB218.6.6.4.1 Kersti: Genereller Aufbau von Zilien und Flagellen
VB218.6.6.4.2 Kersti: Primäre Zilien als Sinnesorgane der Zellen
VB218.6.6.4.3 Kersti: Sekundäre Zilien oder Flimmerhärchen
VB218.6.6.4.4 Kersti: Die Flagellen der Eukaryoten
VB218.6.6.5 Kersti: Teilungsspindel in der Zellteilung
VB218.6.6.6 Kersti:
VB218.6.6.7 Kersti: Mikrotubuli und Bewußtsein
VB218.6. Kersti:
VB218.6. Kersti:

VB218.7 Kersti: DNA
VB218.7.1 Kersti: Nucleoside, die Bausteine von DNA und RNA und der Energiestoffwechsel
VB218.7.1.1 Kersti: Die Grundstrultur der Nukleobasen, Nukleoside und Nucleotide
VB218.7.1.2 Kersti: Guanin, Gunanosin und seine Phosphate GDP und GTP
VB218.7.1.3 Kersti: Adenin, Adenosin, ADP, ATP
VB218.7.1.4 Kersti:
VB218.7.1.5 Kersti:
VB218.7.2 Kersti: Darstellungen der DNA
VB218.7.3 Kersti: Verdichtungsgrade der DNA
VB218.7.3.1 Kersti: Histone und Nukleosomen
VB218.7.3.2 Kersti: Solenoidstruktur der DNA
VB218.7.3.3 Kersti: Chromosomenterritorien im Zellkern
VB218.7.3.4 Kersti: Die Flagellen der Eukaryoten

VB218. Kersti: Quellen

10, 20, 30, 40., 50., 60.,70., 80., 90.,110., 120,

 
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1. Die Welle-Teilchen-Dualität vom Licht bis hin zum Universum

Ehe ich davon krank wurde, habe ich einige Jahre Physik und Biologie auf Lehramt studiert. Da ich schon bei Beginn des Studiums älter war als üblich, führte das zu einigen erhellenden Erfahrungen.
VA152. Kersti: Wie das abgebrochene Studium mein Weltbild verändert hat: Wissenschaft ist ganz anders!
Ein Punkt, der mich irritiert hat, war daß ich in der Physik über die Struktur der Materie gelernt hatte, daß letztlich alles Schwingung ist, daß aber in der Biologie gedacht wurde, als wären die Biomoleküle aus Stäbchen und Kugeln zusammengesteckte Molekülmodelle. Während diese Stäbchenmodelle der Moleküle in vieler Hinsicht nützlich sind, sollte man jedoch nicht aus dem Blick verlieren, daß sie eben nur Modellvorstellungen sind, die an manchen Stellen so sehr vereinfachen, daß es schon wieder falsch ist. Außerdem sollte man sich nach Möglichkeit bewußt machen, an welchen Stellen diese dem Modell inhärenten Vereinfachungen falsch sind.

Diese Seite solle eine Hilfesstellung dazu sein, diese Verfälschungen bewußt zu machen.

Wir brauchen Vereinfachungen, um die wesentlichen Aspekte der Realität in unserem Kopf überhaupt unterkriegen zu können, wo diese Vereinfachungen aber Fehler produzieren, sollten wir uns das bewußt machen.

 
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2. Ist das Licht eine Welle, ein Teilchen oder was ganz anderes

2.1 Einführung

Die Frage die den Anstoß zu der Entwicklung der Quantenphysik lieferte war die Welle-Teilchen-Dualität des Lichts. Das Problem daß es sich experimentell nicht entscheiden ließ, ob Licht nun eine Welle ist, oder ein Teilchen.

 
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2.2 Doppelspaltexperiment - Licht als Welle

Bildquelle: 8.

Bildquelle: 9.

Bildquelle: 10.

Daß Wasserwellen solche Interferenzmustererzeugen wird in dem Foto sichtbar, ist aber nicht ganz so deutlich wie bei der Zeichnung.

 
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2.3 Messungen einzelner Photonen - Licht als Teilchen

2.4 Funktionsweise der Holographie

Darstellung:
Bildquelle: 1.

Bei der Holographie wird ein kohärenter Laserstrahl durch eine halbtransparente Platte in einen Beleuchtungsstrahl und einen Referenzstrahl getrennt. Der Beleuchtungsstrahl beleuchtet ein Objekt, der Referenzstrahl bleibt unverändert, während beide auf einen Film gelenkt werden, wo sie sich überlagern. Durch diese Überlagerung entsteht ein Interferenzmuster auf dem Film. Bestrahlt man dieses Interferenzmuster später mit Laserlicht entsteht ein dreidimensionales Abbild des Objektes. 2.

Es gibt eine Reiher alternativer anordnungen, die ebenfalls holographische Bilder liefern, diese sollen hier aber nicht weiter interessieren, weil diese Variante zum Verständnis des Folgenden ausreicht.

Während ein Photo, das man in der Mitte durchschneidet, in der übriggebliebenen Hälfte genauso detailreich bleibt wie vorher, aber nur noch die Hälfte des Bildes da ist, bleibt bei einem Hologramm, dessen Informationsträger man durchschneidet, das gesamte Bild erhalten, aber es wird deutlich verschwommener, verliert also an Details.

Das Prinzip der Holographie wird nicht nur wie in der obigen Erklärung auf Licht angewandt, sondern es gibt beispielsweise auch eine akustische Holographie, die mit Schallwellen arbeitet und räumliche Klangmuster erzeugt.3.

Die Holographie wird beispielsweise als analogie verwendet, um zu erklären, wie und warum daß ganze Universum als eine Art Hologramm zu verstehen wäre.3.
VB212.3 Kersti: Quantenverschränkung und die Welt als Hologramm

 
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2.5 Nebelkammerexperimente oder die Umwandlung von Licht in Materie

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2.5.1 e = m * c2

Nach Einstein läßt sich nach folgender Formel wenig Masse in große Mengen an Energie umrechnen.

1kg*(3*108m/s)2 = 9*1016(kg m2)/(s2)=9*1016 Ein Kilogramm Masse würde damit 9*1016 Joule entsprechen.

Solarkonstante: 1,39kW/(m2) (Im Vakuum im selben Abstand wie die Erde zur Sonne)

9*1016Ws*3*108m/s
------------------ = 2*1022m3
1,39*103W/(m2)

Wenn Licht in etwa so dicht vorliegt, wie es in der Erdumlaufbahn ist, würde die Menge Photonen, die einem Kilogramm entspricht also einen Würfel mit einer Kantenlänge von etwa 3*104km füllen. Er wäre größer als die Erde.

 
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2.5.2 Paarbidungen in der Nebelkammer

Daß man die Energie des Lichtes tatsächlich in Materie umwandeln kann, ist seit 1933 bekannt. Damals wiesen Autor: Frédéric Joliot und Autor: Irène Curie das erste mal eine Paarbildung nach, bei der ein Gamma-Teilchen, also ein Photon in ein Paar aus einem Elektron und einem Positron (positiv geladenes Elektron, das Antiteilchen zum Elektron) umgewandelt wird28.. Das Elektron ist mit seiner Ruhemasse von 9*10-31kg29.1 ein sehr leichtes Teilchen, daher ist vergleichsweise wenig Energie nötig, um es zu erzeugen. Es ist so leicht, daß man sein Gewicht in allen Zusammenhängen in denen man die Masse von Neutronen (16726*10-31kg)29.1 und Protonen (16749*10-31kg)29.1 mit 1 u (atomare Masseeinheit, 16606*10-31kg30.) annimmt auf 0 abrundet. Inzwischen wurden auch Antiprotonen und Antineutronen nachgewiesen und es ist klar, daß es zu jedem Elementarteilchen ein Antiteilchen gibt, die, wenn sie zusammentreffen, in ein oder mehrere Photonen zerstrahlen können31..

Darstellung:

Bild aus einer Nebelkammer am Deutschen Elektronen Synchroton (DESY), auf dem eine Elektron-Positron Paarbildung farbig markiert ist. Die grün gemalte Bahn des Photons ist im Original nicht sichtbar, sondern wurde aus den Bahnen von Elektron und Positron rekonstruiert 32.

 
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2.5.3 Der Massendefekt im Atomkern

Daß die atomare Masseeinheit u mit 16606*10-31kg kleiner ist als die Massen von Neutronen (16726*10-31kg)29.1 und Protonen (16749*10-31kg)29.1 ist auf den Massedefekt zurückzuführen. Die atomare Masseeinheit u ist nämlich von dem Kohlenstoffatom mit sechs Protonen und sechs Neutronen abgeleitet und hat ein Zwölftel dieser Masse. Der Unterschied zwischen der Masse der einzelnen Teilchen, aus denen sich das Atom zusammensetzt und dem Atomgewicht ist die Bindungsenergie die frei wird, wenn die einzelnen Teilchen sich zu einem Atom zusammensetzen29. S.821. Je größer diese freiwerdende Energie ist, desto stabiler ist ein Atom, da eben diese Energiemenge nötig ist, um das Atom zu spalten. Auch in diesem Zusammenhang tritt also eine Umwandlung von Energie in Masse und umgekehrt auf. Dies wird bei der Kernspaltung und der Kernfusion ausgenutzt.

Ausgenutzt habe ich das um den Sinn des Begriffes "feinstofflich" zu erklären.
VA309. Kersti: Ist Feinstoffliches materiell?

 
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2.6 Quanten als bewußte Wesen

In "The Lenses of Perception Interpretation of Quantum Mechanics" vergleicht Autor: Doug Marman das Verhalten von quanten mit den Entscheidungen empfindungsfähiger Wesen und kommt zu dem Schluß, daß Quanten so reagieren wie empfindungsfähige Wesen, indem sie Beziehungen eingehen (Quantenverschränkung) und diesen Beziehungen entsprechend handeln133.. Die über hundertseitige Erklärung bekommen ich hier nicht in einem kurzem Absatz zusammengefaßt, doch finde ich das vor allem auch deshalb interessant, da meine feinstofflichen Anteile der Ansicht sicht, daß die kleinsten Teilchen aus denen Materie entstanden ist, winzige abgespaltene Anteile weitaus größerer Wesen sind. Sie haben also aus einer völlig anderen Perspektive heraus auch behauptet, daß Quanten bewußte Wesenheiten sind.
VB99.2.1.5 Kersti: Zusammengeballter Staub: Die Materie entsteht

 
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3. Atome

3.1 Atom, das Unteilbare - Atome als Kugeln

Das Wort Atom ist von altgriechisch ἄτομος átomos‚ unteilbar abgeleitet. Dies geht auf die Vorstellung zurück, Materie wäre aus unteilbaren Elementarteilchen, den Atomen, aufgebaut, die man sich als kleine Kugeln vorstellem könne.

Davon abgeleitet ist die heute noch verwendete Darstellung von Molekülen als Kugeln die mit Stäbchen, die für Atombindungen stehen, verbunden sind und die Darstellungen von Kristallen als regelmäßig angeordnete Strukturen.

 
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3.2 Bohrsches Atomodell: Atome sind wie eine Sonnensystem! - Kernteilchen und Elektronenbahnen

Als genug Atome und ihre Eigenarten bekannt waren stellte sich heraus, daß Atome, wenn man sie nach ihrem Atomgewicht sortiert periodisch wiederkehrende Eigenarten haben. Dies führte zu der Erstellung des Periodensystems der Elemente.

Bildquelle: 7.
Das Periodensystem der Elemente

Aus den Unterschieden in Atommassen der einzelnen Atome wurde dann abgeleitet, daß die Atome wohl doch nicht unteilbar wären, sondern aus kleineren Kügelchen aufgebaut.
Bildquelle: 11.
Bohrsches Atommodell von Jod (Ordnungszahl 53)
Bildquelle: 13.

Absorptionsspektrum und Emissionsspektrum von Wasserstoff: Dieselben Wellenlinien die Wasserstoff absorbiert strahlte es im angeregten Zustand auch ab, nämlich 410nm, 434nm, 486nm, 656nm

Bildquelle: 12.

Im Rahmen des Bohrschen Atommodells, läßt sich die Absorption dadurch erklären, daß ein Elektron auf eine höhere Elektronenbahn angehoben und dafür die Energie des Lichtquants verbraucht wird. Derselbe Energiebetrag wird wieder frei, wenn das Elektron wieder auf eine tiefere Elektronenbahn abfällt.

Weiter ausgearbeitet wurde das Bohrsche Atommodell, indem man die Protonen und Neutronen des Atomkerns ebenfalls als kleine Kügelchen darstellte.
Bildquelle: 17.

Eisenatom mit Darstellung der Protonen, Neutronen und Elektronen als kleine Kügelchen.

 
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3.3 Atome als aus stehenden Wellen aufgebaute Strukturen:

3.3.1 Elektronendiffraktion an Kristallgittern: Das Elektron als Welle

Louis de Broglie (1892-1987) war der Ansicht, daß man die Welle-Teilchen-Dualität des Lichtes ernst nehmen und daher dem Licht eine Ruhemasse zuordnen könne, die seiner aus Einsteins Formel abgeleiteten Masse entspricht.

Umgekehrt leitete er davon aber auch eine Wellenlänge für materielle Teilchen ab, schreib also allen Teilchen Welleneigenschaften zu.37. S.20

Autor: Clinton Joseph Davisson und Autor: Lester Halbert Germer34. sowie Autor: George Paget Thomson und Autor: Alexander Reid35., 36. wiesen zuerst nach, daß Elektronendiffraktion - Interferenzen durch Beugung ams Atomgitter - auftreten, wenn man einen Elektronenstrahl durch dünne Folien aus kristallinem Material hindurchschickt. Damit war nachgewiesen daß elektronen Welleneigenschaften besitzen, Broglies Formel also tatsächlich für sie gilt.

 
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3.3.2 Elektronenorbitale - Wellenformeln erklären die Struktur der Materie

Die Elektronenorbitale werden berechnet, indem man die Wellenfunktion der Schrödingergleichung auf die Elektronen eines Atoms anwendet. Das Elektron wird in diesem Falls also nicht als Teilchen sondern als Welle betrachtet. Interpretiert man das dann wiederum auf der Teilchenebene, beschreibt das Elektronenobrital die Aufenthaltswahrscheinlichkeit des Elektrons in dieser Elektronenbahn.

Bildquelle: 14.

Für das einzige Elektron des Wasserstoffatoms wurden hier die Lösungen der Schrödingergleichung für verschiedene Elektronenorbitale berechnet, die die Nummern 1s, 2s, 2p, 3s, 3p and 3d tragen. Normalerweise befindet sich das Elektron im 1s Orbital, das die Form einer kleinen Kugel hat, wie oben links dargestellt. Die anderen Orbitale werden nur in angeregten Zuständen genutzt. Aus den Berechnungen der mögliche Elektronenbahnem im Wasserstoffatom läßt sich auch die Frequenz der Linien im Absorptionsspektrum und Emissionsspektrum von Wasserstoff, das oben dargestellt ist berechnen.

Ein solches Orbital stellt also eine stehende Welle dar, wie in den beiden Bildern unten für Schallschwingungen dargestellt sind. Nur breitet sich die Schwingung in den Elektronenorbitalen in alle drei Raumrichtungen aus. Es handelt sich also um eine räumliche Schwingung, nicht um eine Schwingung mit ein- oder zweidimensionaler Ausbreitungsrichtung wie unten die Schallschwingungen.

Bildquelle: 15.

Stehende Wellen auf eindimensionalen schwingenden Medien, den Guitarrensaiten:
Wenn man eine Guitarrensaite anzupft schwingt sie so schnell hin und her, daß die verschiedenen Positionen der saite miteinander zu verschwimmen scheinen und der Eindruck einer Form entsteht, die in der Mitte einen Bauch, den Schwingungsbauch und am Rand zwei dünne Stellen hat, die Schwingungsknoten. Die Form und aufteilung dieser Schwingungsbäuche und -knoten kann man entweder verändern in dem man die Saite an irgendeiner stelle auf einen der vielen Metallstege, die Bünde drückt, so daß nur ein Teil der Saite schwingen kann. In dem Fall schwingt nur die angezupfte Hälte der Saite. Alternativ kann man auch auf der Hälfre, bei einem drittel und so for leicht einen Finger an die Saite legen. In diesem Fall entsteht an der Stelle, wo man berührt ein Schwingungsknoten und beide Hälften der Saite schwingen. Außerführlicher wird die Schwingung von Saiten in folgendem Text beschrieben.
VB201.2.1 Kersti: Die Schwingung der Guitarrensaite - eine transversale Schwingung (Illustrierte Version)

Bildquelle: 16.

Stehende Wellen auf zweidimensionalen schwingenden Medien
Photo einer Chladnischen Klangfigur. An den Schwingungsknotenlinien bleibt der Sand liegen an den Schwingungsbäuschen wird er durch die Schingungen wegvibriert. Ausführlicher wird das Thema zweidimensionela schwingende Körper in folgendem Text beschrieben:
VB20121.2.3 Kersti: Chladnische Klangfiguren und was man daraus über Musikinstrumente lernen kann (Illustrierte Version)

 
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4. Moleküle

4.1 Moleküle als Stäbchenmodell

Obwohl wir schon lange wissen, daß Atome keine Kugeln sind, wird die räumliche Struktur von Molekülen immer noch gerne so dargestellt, als wären Atome tatsächlich Kugeln, die durch Atombindungen verbunden sind, die wie Stäbchen dargestellt werden.

Daß man das so macht, liegt daran, daß weder das Bohrsche Atommodell noch das Orbitalmodell besonders hilfreich sind, wenn man komplexe Moleküle darstellen will, weil wir, wenn wir so viele Details einzeichnen, schlicht den Überblick verlieren.

Bildquelle: 5.

Kristallstruktur von Bergkristall als Stäbchenmodell, es handelt sich hierbei um Siliziumdioxid (SiO2), Sauerstoff ist gelb, Silizium rot dargestellt. Es ist erkennbar wie die Form des Kristalls entsteht.

Bildquelle: 6.

Bergkristall

4.2 Moleküle als Kalottenmodell

Die Kalottenmodelle haben folgende anderen Namen: Corey-Pauling-Koltun-Modelle, C-P-K-Modelle, CPK-Modelle, englisch: space-filling atomic models27..

Autor: Robert B. Corey und Autor: Linus Pauling entwickelten 1952 das Kalottenmodell, um anschauliche räumliche Molekülmodelle zum Zusammenstecken bauen zu können25., nachdem er die Steckverbindung dazu optimiert hatte33., kündigte Autor: Walter L. Koltun 1965 an, daß die Modellbausteine bald käuflich zu erwerben sein werden.27.

Die Form der Einzelteile beruht auf festgestellten Atomabständen in Kristallgittern, die sich beispielsweise aus der Untersuchung durch Diffraktion an Kristallgittern in Rönthgenuntersuchungen nachweisen ließen38., 39.. Diese Abstände werden zur Berechnung der van der Waals radii und Bindungslängen herangezogen. Die einzelenen Atommodelle sind so konzipiert, daß ser gesamte Raum zwischen zwei Atomkernen ausgefüllt ist, also das Atom samt Atomhülle als Kugel dargestellt wird, die da abgeschnitten ist, wo sich ein anderes Atom daran binden könnte. 24., 25., 27.

 
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4.3 Aromatische Kohlenwasserstoffe: π-Elektronenring

Nach dem giechischen Buchstaben π (Pi) ist eine Struktur benannt, die in aromatischen Kohlenwasserstoffen auftaucht, der π-Elektronenring.
Bildquelle: 4.

Verschiedene Darstellungen des Benzens:

  1. Zuerst war nur bekannt, daß Benzen aus Kohlenstoff und Wasserstoff besteht und von beiden Stoffen gleich viele Atome enthält, daher die Summenformel CH
  2. Etwas später fand man heraus, daß Benzen von beiden Substanzen 6 Atome enthält
  3. Darstellung von Benzen mit abwechselnd einer Doppel- und einer Einzel-Bindung
  4. Darstellung von Benzen mit eingetragener Bindungslänge und Bindungswinkel
  5. Orbital-Darstellung der Kekulé-Structur, in der alle sechs Bindungen gleichwertig sind. die Darstellung gibt die reale Situation nicht korrekt wieder.
  6. Orbital-Darstellung als pz-Atomorbitale
  7. Orbital-Darstellung - die pz-Atomorbitale sind zu einem π-Elektronenring verschmolzen, bei dem die exakte Position der einzelnen Bindungen nicht bestimmbar ist.
  8. Daraus abgeleitete Darstellung als Sechseck mit Ring in der Mitte, der den π-Elektronenring repräsentieren soll. Stattdessen wird manchmal auch eine gestrichelte Linie verwendet.

4.4 Wasser, Wasserstoffbrückenbindungen und Schneekristalle

4.4.1 Chemischer und atomphysikalischer Aufbau von Wasser und seinen Kristallen

Wasser hat die Summenformel H2O. Wasser ist im Vergleich zu nahezu allen anderen einfachen Verbindungen über einen ausgesprochen großen Temperaturbereich hinweg flüssig. Die Ursache dafür findet sich in der Struktur des Moleküls.

Bildquelle: 68.

räumlicher Aufbau eines H2O-Moleküls. Die freien Elektronenpaare des Sauerstoffatoms bilden zusammen mit den H-Atomen ein Tetraeder. Hieraus ergibt sich, warum das Wassermolekül nicht linear aufgebaut ist sondern etwas gebogen.

Bildquelle: 69.

Der Bindungswinkel zwichen den beiden Bindungen der Wasserstoffmoleküle beträgt, 104,45°, die Bindungslänge 95,84pm. Da das Sauerstoffatom die Elektronen etwas stärker anzieht als die Wasserstoffatome ist das Wassermolekül auf der Sauerstoffseite schwach negativ gelasten auf der Seite der Wasserstoffatome ist es schwach positiv geladen.

Bildquelle: 70.

Diese Ladung, die deutlich schwächer ist als die negative Ladung eines einzelnen Elektrons, führt dazu daß sich im flüssigen Wasser sogenannte Wasserstoffbrückenbindungen (gepünktelte Linien) ausbilden, die schwächer sind als normale Atombindungen, aber doch bewirken, daß das Wasser früher vom gasförmigen in den flüssigen Zustand übergeht als die meisten Gase.

Bildquelle: 71.

Die Wasserstoffbrückenbindungen (grau) sind auch für die Kristallstruktur von Eis verantwortlich.

Bildquelle: 72.

Wenn man die Kristallstruktur etwas dreht, wird deutlich, woher die sechseckige Grundstruktur der Schneekristalle kommt.

Dieses Wissen erklärt die grundsätzliche Form von Schneeflocken, jedoch nicht, warum die einzelne Schneeflocke genau so aussieht, wie sie aussieht.

Bildquelle: 73.

Photomontage aus Schneeflockenfotos von Wilson Bentley (1865-1931).

Wilson Bentley (1865-1931) wurde dafür bekannt, daß er Schneeflockenfotos machte. Von ihm stammt auch die Aussage, daß keine zwei Schneeflocken gleich aussähen. Während man sich sicherlich endlos darüber streiten kann, wie ähnlich sich zwei Schneeflocken sehen müssen, damit man sie als gleich bezeichnen kann, ist offensichtlich, daß sie ausgesprochen unterschiedlich aussehen können.

 
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4.4.2 Unkonventionellere Aspekte des Wassers

2002 fand ich in einer Buchhandlung Bücher von Autor: Masaru Emoto65., 66., 67., sah mir die Bilder an, fand "Oh sind die schön!" und mußte sie deshalb alle haben. Die Bücher enthielten diverse Bilder von Wasserkristallen und handelten davon, daß die Form der Kristalle, die gefrieren entstehen von diversen Faktoren abhängen, unter anderem: Wasser speichert danach also Informationen.

Manchmal habe ich den Eindruck, es läge daran, daß das Thema "Iiii!" wäre, manchmal daß es zu kompliziert ist - schließlich bedeuten so viele Einflußfaktoren auch, daß man schwer trennen kann, was genau woher kommt. Jedenfalls kam diese Forschung von Emoto nicht wirklich in der Mainstream-Forschung an.

Daß aber Informationen in Materie auf eine Weise gespeichert werden, die anhand seiner Chemie nicht zu verstehen ist, ist auch aus einer anderen Richtung bekannt, nämlich aus der Homöopathie.
VA193. Kersti: Homöopathie: Kann eine homöopathische Behandlung helfen, obwohl homöopathische Potenzen keinen Wirkstoff enthalten?

Bildquelle: 74.

 
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5. Die Komplexität biologischer Moleküle

Ende 2019 wunderte ich mich, warum ich plötzlich so fasziniert von den Zellwandstrukturen der Bakterien war.
VB198. Kersti: Bakterien und andere Prokaryoten sind bereits hochkomplexe Wesen
Darauf meldeten sich Anteile von mir, die früher einmal Bakterien gewesen waren und sagten
"Wir haben doch damals so tolle Sachen erfunden. Das wollen wir aufschreiben."
Mit damals meinten sie, wie sie mir zeigten, das Präkambrium.
T1. 4 500 - 600 Mio Präkambrium
Während die grundlegenden Erfindungen wohl von damals stammten, habe ich in meinem Bakterienartikel natürlich moderne Bakterien beschrieben, wie es sie heute gibt.

Meine jetzige Beschäftigung mit dem Thema paßt in dieses Bild: Bei der Beschäftigung mit diesen Biomolekülen hatte ich den Eindruck, es mit faszinierenden kleinen Maschinchen zu tun zu haben, die wie winzige technische Geräte funktionieren und in denen jedes einzelne Atom eine bestimmte Funktion hat. Das könnte einem in Bezug auf das Thema Nanobots zu denken geben...
VB216. Kersti: Gibt es Nanobots, mit denen die Geheimgesellschaften die Menschheit manipulieren?

 
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6. Darstellungen von Proteinen

6.1 Von der Aminosäure zum Proteinkomplex

Proteine, umgangssprachlich Eiweiße sind biologische Makromoleküle, die sich aus langen Ketten von Aminosäuren zusammensetzen, die wiederum zu noch komplexeren Gebilden zusammengebaut sind. Die Struktur von Eiweißen hat mehrere aufeinander aufbauende Komplexitätsstufen.

 
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6.2 Die Aminosäuren und ihr Zusammenbau zu Polypeptiden, die Primärstruktur

Eine Aminosäure Ist ein Molekül, das folgende grundsätzliche Struktur hat.

Bildquelle:

Stäbchenmodell der Aminosäuren.

  • Die blauen Kugeln mit dem H stehen für Wasserstoffatome
  • Die violette Kugel mit dem N steht für Stickstoff
  • Die grauen Kugeln mit dem C stehen für Kohlenstoffatome
  • Die roten Kugeln mit dem O stehen für Sauerstoff
  • Die grauen striche entsprechen Atombindungen
  • Das R steht für den Rest, der die verschiedenen Aminosäuren voneinander unterscheidet.
Proteine, umgangssprachlich Eiweiße sind biologische Makromoleküle, die sich aus langen Ketten von nur 20 verschiedenen Aminosäuren zusammensetzen, obwohl natürlich weitaus mehr unterschiedliche Aminosäuren vorstellbar wären.
Bildquelle: 44.

Strukturformeln der 20 Aminosäuren ohne Angabe der räumlichen Anordnung der Atome im Molekül.

  • Das OH rechts entspricht im oberen Bild der roten Kugel rechts oben mit dem O an der eine kleinere blaue Kugel mit dem H hängt. Es wird bei der Peptidibindung abgespalten.
  • Das O rechts oben, das mit einem Doppelstrich verbunden ist, entspricht in der obigen Darstellung der roten Kugel rechts unten, die ebenfalls mit einem Doppelstrich verbunden ist
  • Um Arbeit zu sparen wurde das Kohlenstoffatom nicht durch ein C dargestellt, sondern überal wo mehrere Linien zusammentreffen, ohne daß da ein Buchstabe steht, gehört in ausführlicheren Darstellungen ein C hin, wie im Stäbchenmodell oben durch die graue Kugel mit dem C dargestellt.
  • Da NH2 unten entspricht im Stäbchenmodell oben der violetten Kugel mit dem N (Stickstoff), an der zwei blaue Kugeln mit einem H (Wasserstoff) dranhängen. Das eine Wasserstoffatom wird bei der Peptidbindung abgespalten.
  • Die Blaue Kugel mit dem H für ein Wasserstoffatom, die am Stäbchenmodell an der grauen Kugel mit dem C für Kohlenstoff hängt, wurde in dieser Darstellung jeweils weggelassen, weil ein Kohlenstoffatom immer vier Atombindungen hat und man sich deshalb denken kann, daß dort ein Wasserstoffatom sein muß.
  • Der oben mit R bezeichnete Rest ist in dieser Darstellung jedesmal der Teil der links von dem NH2 unten kommt.
Rot: vollständiger Name der Aminosäure
Blau: Drei-Buchstaben-Kürzel der Aminosäure
Schwarz: Einbuchstabencode

Diese Aminosäuren werden an der Stelle wo jeweils NH2 steht mit der Stelle wo rechts OH steht einer anderen Aminosäure verbunden, indem Wasser H2O abgespalten wird so daß durch diese Peptidbindung genannte Bindung eine Polypeptidkette entsteht.

Bildquelle: 46.

Kette aus 4 Aminosäuren, die Bindung zwischen zwei Aminosäuren wurde von mir rot markiert und ist die Stelle, wo das Wasser - beziehungesweise eine OH-Gruppe auf der einen und ein Wasserstoff (H) auf der anderen Seite - abgespalten und durch eine Atombindung ersetzt wurde.

Typische Polypeptide bestehen nicht nur aus vier Aminosäuren wie oben sondern meist aus 100 bis 300 Aminosäuren. Die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Polypeptid ist ihre Primärstruktur.

 
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6.3 Die Sekundärstruktur des Proteins und eine Einführung in die Bändermodelldarstellung der Proteine

6.3.1 Die Sekundärstruktur des Proteins

Wenn man bedenkt, daß 100 bis 300 Aminosäuren eine Polypeptidkette ergibt, ist offensichtlich, daß es zu unübersichtlich wäre, jedes Atom einzeln einzuzeichnen. Umd Peptide übersichtlicher darzustellen wurde daher das Bändermodell erfunden. Einige häufige Strukturelemente haben im Bändermodell besondere Darstellungsweisen. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: α-Helix, β-Faltblatt, β-Schleife, β-Helix und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Insgesamt besteht die Aufgabe des Bändermodells darin, einen räumlichen Eindruck der Form eines Moleküls zu erzeugen, der die innere Struktur ebenfalls übersichtlich wiedergibt.

 
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6.3.2 Alpha-Helix oder α-Helix

Bildquelle: 47.

Alpha Helix
Die blau eingezeichnete Spirale ist, wie eine solche Alpha-Helix im Bändermodell dargestellt wird. Wie die Aminosäuren in dieser Helixstruktur angeordnet sind ist in diese Struktur eingezeichnet, wobei der Rest durch das R im grünen Kreis symbolisiert wird.

Bildquelle: 48.

Bändermodell von Interferon alpha-2, einem Protein mit 5 Alpha-Helices. Es spielt bei der Abwehr von Viren und Bakterien eine Rolle.

Um trotz der verdeckten Stellen deutlich zu machen, in welcher Reihenfolge die einzelnen Teile der Polypeptidkette zusammenhängen, wurde das Bändermodell des Polypeptids in der Reihenfolge der Regenbogenfarben angefärbt.

Von α-Helices war vergleichsweise lange bekannt, daß sie oft in Zellmebranen sitzen und daß man Transmembranhelices, das sind α-Helices war die die Zellmembran durchdrinten, daran erkennen kann, daß sie einen Bereich mit ungeladenen Seitenketten besitzen, der die Transmembrandomäne, also den Bereich der innerhalb der Zellmembran sitzt, wo sich die ungeladenen Lipidketten der Membran befinden120., 131.. Häufig war dann aber die räumliche Struktur des Gesamt-Proteins noch nicht bekannt, so daß man die Transmembrandomänen einfach hintereinander in die Membran gezeichnet und als einfache Zylinder dargestellt hat.

Bildquelle: 119.

Struktur eines G-Protein-gekoppelten Rezeptors - Transmembrandomänen in einer Reihe in die Membran gezeichnet

Wenn die genaue räumliche Struktur eines Proteins bekannt ist, man aber nicht alle Einzelheiten darstellen will, verwendet man häufig eine Darstellung mit räumlich angeordnenten Zylindern für die α-Helices.
Bildquelle: 132.

Um die Lichtaktivierung des Rhodopsins und das Recycling von Retinal darzustellen, wurde hier der G-Protein gekoppelter Rezeptor Rhodopsin in einer räumlichen Zylinderdarstellung abgebildet. Während die Form der einzelnen α-Helices nur sehr schematisch dargestellt ist, ist gezeigt, daß sich das Retinol bei der Lichtaktivierung streckt und die einzelenen Helices dadurch auseinanderschiebt. Die genauere Erklärung findet sich hier:
O7.19.2.2.3.2.2 Kersti: Rhodopsin und Retinal - ein G-Protein gekoppelter Rezeptor, der Licht erkennen kann

 
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6.3.3 Beta-Faltblatt oder β-Faltblatt

Bildquelle: 49.

Antiparalleles Beta-Faltblatt: Durch Wasserstoffbrückenbindungen (gestrichelte Linien) zwischen dem Sauerstoff (rot) und dem an den Stickstuff gebundenen Wasserstoff (blau) wird die Struktur des Beta-Faltblattes zusammengehalten

Im Bändermodell wird das antiparallele Beta-Faltblatt durch zwei entgegengesetzt gerichtete Pfeile dargestellt


Bildquelle: 52.

Bildquelle: 50.

Paralleles Beta-Faltblatt: Durch Wasserstoffbrückenbindungen (gestrichelte Linien) zwischen dem Sauerstoff (rot) und dem an den Stickstuff gebundenen Wasserstoff (blau) wird die Struktur des Beta-Faltblattes zusammengehalten

Im Bändermodell wird das parallele Beta-Faltblatt durch zwei gleich gerichtete Pfeile dargestellt


Bildquelle: 53.

Bildquelle: 51.

Antiparalleles Beta-Faltblatt: Als Faltblatt wird das Beta-Faltblatt bezeichnet, weil es nicht flach ist wie die beiden oberen Zeichnungen nahelegen würden, sondern so gefaltet ist, daß der eine Rest nach oben, der nächste aber nach unten raussteht.

Bildquelle: 54.

Sowohl das parallele als auch das antiparallele Beta-Faltblatt kann zu größeren Flächen zusammengesetzt werden, die dann durch entsprechend mehr Pfeile dargestellt werden

Bildquelle: 55.

Ein Beispiel für ein Protein mit mehreren antiparallelen Beta-Faltblättern ist das grün fluoreszierende Protein (Green Fluorescent Protein, kurz: GFP) der Qualle Aequorea victoria, das beispielsweise in der Mikroskopie verwendet wird, um mit Antikörperfärbungen mikroskopische Strukturen gezielt zu markieren und sichtbar zu machen, wo sie zu finden sind.56.
VA83.3.4.1 Kersti: Das Grün Fluoreszierende Protein (GFP) - Auslöser einer Revolution in der Fluoreszensmikroskopie

In diesem Fall haben sich die Beta-Faltblätter zu einem β-Fass (engl. β-barrel) zusammengesetzt, einem Proteinstruktur-Motiv, das besonders in porenbildenden Proteinen vorkommt. Es besteht aus mindestens fünf β-Faltblättern, die im Kreis angeordnet sind und so eine Röhre (die Pore) bilden, die meist für die Funktion des Proteins als Transportprotein verantwortlich ist. Der Innendurchmesser einer solchen Pore kann von wenigen bis mehreren Dutzend Ångström betragen.

Beim AcrAB-TolC-Effluxpumpensystem von Escherichia coli enthält das äußere Membranprotein TolC ein β-Fass.
VB198.3.3.2 Kersti: Das AcrAB-TolC-Effluxpumpensystem von Escherichia coli

 
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6.3.4 Beta-Schleife oder β-Schleife

Anderen Bezeichnungen: β-Kehre, englisch β-Turn, Haarnadelschleife oder Haarnadelkehre

Bildquelle: 57.

β-Schleife

Die β-Schleife hat keine besondere Darstellung im Bändermodell, sondern wird nur als eine Art gebogener Draht dargestellt.
Bildquelle: 52.

Bei der hier dargestellten Kurve im antiparallelen Beta-Faltblatt könnte es sich um eine β-Schleife handeln, muß es aber nicht.

 
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6.3.5 Beta-Helix oder β-Helix

Eine β-Helix besteht aus mehreren parallelen β-Strängen, ähnlich dem parallelen Beta-Faltblatt. Die Polypeptitkette hat insgesamt die Form einer Spirale, von der mindestens eine Seite durch dieses Beta-Faltblatt gebildet wird. Es können aber auch mehrere solche Beta-Faltblatt-Seiten in die Spirale eingebaut sein.
Bildquelle: 58.

Bändermodell eines Frostschutzproteins aus (Choristoneura fumiferana) einer nordamerikanische Schmetterlingsart aus Familie der Wickler (Tortricidae). Drei Seitenflächen der Spirale werden durch parallele Beta-Faltblattstrukturen gebildet.

Bildquelle: 59.

Bändermodell eines Frostschutzproteins des Mehlkäfers (Tenebrio molitor) in zwei verschiedenen Ansichten. Eine Seitenfläche der Spirale wird durch parallele Beta-Faltblattstrukturen gebildet.

 
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6.3.6 Random-Coil-Strukturen

Als Random-Coil-Strukturen werden Proteinstrukturen bezeichnet, die sich nicht in die häufigen und bekannten Muster einordnen lassen sondern irgendwie anders sind. Sie werden im Bändermodell meist als dünne Drähte dargestellt.
Bildquelle: 60.

N-Cadherin (neuronales Cadherin) der Maus (Mus musculus). Es stimuliert über Zell-Zell-Kontakte die Migration und Invasion von Zellen und spielt damit eine bedeutende Rolle in der Embryonalentwicklung.
Neben antiparallelen Beta-Faltblättern (blaue Pfeile) und dem Ansatz einer Alpha-Helix (rot) enthält das Protein auch viele Random-Coil-Strukturen (violett).

 
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6.4 Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen

6.4.1 Einführung: Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen

Beispiele für Tertiärstrukturen von Polypeptiden habe ich weiter oben schon gegeben. Das Bändermodell von Interferon alpha-2 zeigt wie fünf 5 Alpha-Helices in der Proteinstuktur eines einzelnen Polypeptits angeordnet sind.
VB218.6.3.2 Kersti: Alpha-Helix
Das grün fluoreszierende Protein (Green Fluorescent Protein, kurz: GFP) der Qualle Aequorea victoria habe ich als Beispiel für die Tertiärstruktur eines Polypeptides gewählt, das Beta-Faltblätter enthält.
VB218.6.3.3 Kersti: Beta-Faltblatt
Bei den beiden Frostschutzproteinen als Beispiele für die Beta-Helix ist die Sekundärstruktur praktisch mit der Tertiärstruktur identisch, weil sie nur aus eben dieser Beta-Helix bestehen.
VB218.6.3.5 Kersti: Beta-Helix oder β-Helix
N-Cadherin dient als Beispiel für die Tertiärstruktur eines Polypeptides, das relativ viele Random-Coil-Strukturen enthält.
VB218.6.3.6 Kersti: Random-Coil-Strukturen
All diese Beispiele bestehen aus einer einzigen Polypeptidkette. Sie haben daher keine Quartärstruktur.

Viele Proteine sind komplex zusammengesetzte Strukturen aus mehreren in ihrer Tertiärstruktur gefalteten Polypeptidketten, sogenannte Proteinkomplexe. Wie sich ein solcher Proteinkomplex aus seinen Einzelteilen zusammenpuzzlet, beschreibt die Quartärstruktur eines Proteins.

 
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6.4.2 Der ATP-sensitive Kaliumkanal - ein Beispiel für einen Proteinkomplex

Die folgenden Bilder zeigen, wie Autor: Gregory M. Martin et. Al. mit Kryoelektronenmikroskopie die räumliche Struktur eines Proteinkomplexes ermittelt haben61.. Die Kryoelektronenmikroskopie (Kryo-EM) ist eine Form der Transmissionselektronenmikroskopie (TEM), bei welcher biologische Proben bei kryogenen Temperaturen (≲ −150 °C) untersucht werden.

Bildquelle: 61.1

ATP-sensitiver Kaliumkanal des Goldhamsters (Mesocricetus auratus)

  • (A) Mit Kryoelektronenmikroskopie (Kryo-EM) hergestellte Dichtekarte einer Seitenansicht des Kanalskomplexes mit einer Auflösung von 5.8 Å.
    • blau: die 4 Kir6.2 Untereinheiten
    • orange: TMD0 von SUR1
    • lavendel: L0 von SUR1
    • grün: TMD1/NBD1 von SUR1
    • gelb: TMD2/NBD2 von SUR1
    • graue Streifen: Grenzen der doppelipidschicht der Zellmembran
  • (B) Ansicht des Kanals aus dem Zellinneren Richtung Zellmembran
  • (C and D) Schnitte durch (A) die genaue Position der Schnitte ist dort angegeben
  • (E) Bändermodell von SUR1 and Kir6.2 - um das Innere nicht zu verdecken, sind nur zwei der SUR1-Einheiten dargestellt
  • (F) Blick auf das Bändermodell von außen auf die Zelle
Bildquelle: 61.2

Der blau dargestellte Innenteil Kir6.2 des ATP-sensitiven Kaliumkanals ist hier noch einmal einzeln zu sehen. Diese Form hat der Kanal, da er verschlossen ist, da viel Glibenclamid (GBC - ein Antidiabetikum, das die ATP-sensitiver Kaliumkanäle verschließt) und Adenosintriphosphat (ATP) vorhanden war.

  • (A) Mit Kryoelektronenmikroskopie (Kryo-EM) hergestellte Dichtekarte einer Seitenansicht von Kir6.2 mit einer Auflösung von 5.1 Å.
  • (B) Aus dieser Darstellung wurden M1 und M2 herausgegriffen und einzeln dargestellt. Identifizierbare Seitenketten sind beschriftet, wobei der Buchstabe für die Bezeichnung der Aminosäure im Einbuchstabencode steht, während die Nummer für die Position innerhalb der Peptidkette steht.
  • (C) senkrechter Schnitt durch die Mitte von Kir6.2, der Weg den die Ionen nehmen ist beschriftet.
  • (D) blau: Blick auf die Struktur, die in (C) als "inner helix gate" bezeichnet ist, beim Blick in die Pore von außerhalb der Zelle.

    Zum Vergleich sind die entsprechenden Strukturen zweier G-Protein-aktivierter Kaliumkanäle eingezeichnet:

    • gelb: Kir3.2 apo (PDB ID: 3SYO) - geschlossener Kanal
    • rot: Kir3.2-R201A+PIP2 (PDB ID: 3SYQ) - offener Kanal

    Kir3.2 ist eine Abkürzung für G protein-activated inward rectifier potassium channel 2. Die Öffnung des blauen Moleküls ist noch schmaler als die des geschlossenen gelben, daher ist der Kanal offensichtlich geschlossen.

  • (E) Blick auf die Struktur, die in (C) als "G-loop gate" bezeichnet ist (blau)

    Zum Vergleich sind wieder in denselben Farben die entsprechenden Strukturen der beiden G-Protein-aktiviertern Kaliumkanäle Kir3.2 (3SYO und 3SYQ) eingezeichnet.

Bildquelle: 61.3

Der in denselben Farben wie oben dargestellte Außenteil SUR1 des ATP-sensitiven Kaliumkanals ist hier noch einmal einzeln zu sehen. Dieser Kanal gehört zu den ABC-Transportern, öffnet bei Aktivierung mit ATP aber nur den Kaliumkanal, während viele andere ABC-Transporter Biomoleküle von erheblicher Größe aus der Zelle exportieren.

  • (A) SUR1 - Links zeigt TMD1/NBD1 (grün) nach vorne und TMD2/NBD2 (gelb) nach hinten.
  • (B) Schnitt durch SUR1, der die relative Orientierung der 17 TM Helices und eine Helix von L0 zeigt.
  • (C) Vergleich der nach innen gerichtete Strukturen von TMD1/NBD1 und TMD2/NBD2 (gelb) bei verschiedenen Tierarten.
    • violett: TMD1/NBD1 von Caenorhabditis elegans Pgp (PDB code 4 F4C)
    • rot: TMD1/NBD1 der Maus (Mus musculus) Pgp (4 M1M)
    • grün: TMD1/NBD1 des Goldhamster (Mesocricetus auratus)
    Das Molekül des Hamsters ist vergleichsweise stark verdreht.
Mäuse und Goldhamster kennen wir alle und sie sind als höhere Säugetiere (Eutheria) vergleichsweise nahe mit dem Menschen verwandt. Wie weit dieses Typ Kanalprotein im Tierreich verbreitet ist, wird deutlich, wenn wir bedenken, daß eines der drei Beispiele für Varianten des Kanals von einem Fadenwurm (Nematoda) stammt.
Bildquelle: 61.6

Der etwa 1mm lange Fadenwurm Caenorhabditis elegans unter dem Lichtmikroskop

Noch weiter verbreitet ist ein Bauteil dieses Kanals, die ABC-Kasette, die schon als Bauteil von Kanalproteinen in Bakterien auftritt. So hat das Typ-I-Sekretion-System (T1SS) in der Zytoplasmamenbran der Gramnegativen Bakterien einen ABC-Transporter.
VB198.3.3.2 Kersti: RTX-Proteine und das Typ-I-Sekretion-System (T1SS)

Die weiteren Untersuchungen beschäftigen sich mit der Funktion des ATP-sensitiven Kaliumkanals in den B-Zellen der Langerhansschen Inseln des Pankreas. Die Autoren wollen herausfinden, warum das zu den Sulfonylharnstoffen gehörende Glibenclamid den ATP-sensitiven Kaliumkanal verschließt und auf diesem Wege eine Insulinaussschüttung bewirkt.
Bildquelle: 64.

Funktion des ATP-sensitiven Kaliumkanals in den B-Zellen der Langerhansschen Inseln des Pankreas.
Durch den Glucose-Transporter 2 (GLUT2, beige, im linken Rand der Zelle) gelangt Glukose (rote Sechsecke) in die Zelle und wird durch Glukokinase zu Glukose-6-Phosphat umgewandelt.

Durch den Krebs-Zyklus (grüner Kreis) in den Mitochondrien wird diese Energie verwendet, um aus ADP ATP (rote Sterne) herzustellen.

Das ATP verschließt den ATP-sensitiven Kaliumkanal (oben, grün), so daß sich K+-Ionen in der Zelle ansammeln und die Zelle depolarisieren.

Dies öffnet den spannungsgesteuerten Kalziumkanal (beige, im rechten Rand der Zelle), so daß Ca2+-Ionen (graue Punkte) in die Zelle einströmen, die wiederum bewirken daß die mit Insolin (orangene Punkte) gefüllten Vesikel (graue Kreise) Insulin aus der Zelle ausschütten.

Bildquelle:

Noch einmal das Bändermodell des ATP-sensitiven Kaliumkanals

Bildquelle: 61.5

Eine vereinfachte Darstellung des ATP-sensitiven Kaliumkanals in grob denselben Farben wie oben sähe so aus

Die Autoren haben in ihrer Darstellung der Funktionsweise des Kanals geänderte Farben verwendet und eine Hälfte des äußeren Teils weggelassen.

Bildquelle: 61.4

Funktionsweise des ATP-sensitiven Kaliumkanals
PIP2 = Phosphatidylinositol-4,5-Bisphosphat - öffnet den Kanal, wenn es daran gebunden ist
ATP = Adenosintriphosphat - dient als Zwischenspeicher für chemische Energie, wenn Phosphat abgespalten wird entsteht ADP, Adenosindiphosphat, der energiearme Zustand des Moleküls. Hier wird die Energie der Umwandlung von ATP zu ADP verwendet, um PIP2 abzuspalten und den Kanal zu schließen
GBC = Glibenclamid - ein Antidiabetikum, das die ATP-sensitiven Kaliumkanäle verschließt, indem es die Konformation (=räumliche Anordnung) des Kanals ändert, so daß PIP2 nicht mehr daran binden kann

 
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6.5 Proteinkonformation und Konformationsänderungen

6.5.1 Einführung: Proteinkonformation

Die Gesamtform oder Konformation eines Proteins, wie sie durch Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur des Proteins entstanden ist, kann sich ändern uns solche Änderungen spielen in verschiedenen Zusammenhängen eine Rolle.

Die Öffnung des ATP-sensitiven Kaliumkanals stellt eine solche Konformationsänderung dar, das heißt der Kanal wird tatsächlich breiter, so daß innen mehr durchpaßt, wenn er geöffnet wird. ein weiteres Beispiel für ein kanalprotein, wo die Proteinkonformation ine Rolle für die Funktion eines proteins spielt behandele ich beim Das AcrAB-TolC-Effluxpumpensystem von Escherichia coli.
VB198.3.3.2 Kersti: Das AcrAB-TolC-Effluxpumpensystem von Escherichia coli

 
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6.5.2 Aktin und Myosin im Muskel

6.5.2.1 Aktin und Myosin im Muskel - Konformationsänderungen um Bewegung zu erzeugen

Bildquelle: 101.

Myosinköpfchen

Ein anderes Beispiel für eine solche Konformationsänderung findet man beim Aktinköpfchen, das an Myosin bindet, dann einknickt, die beiden Fasern aneinander vorbeizieht und schließlich losläßt und weiter vorne erneut an Myosin bindet, um die Fasern wieder ein Stück weiter zu ziehen.

Bildquelle: 80.

Querbrückenzyklus Phase 1 - Myosin (gelb) verbindet sich mit Aktin (rosa) unter Aufnahme von Ca++-Ionen. Der angedeutete Winkel beträgt etwa 90°.

Bildquelle: 81.

Querbrückenzyklus Phase 2 - Myosinköpfchen (gelb) kippen und gleiten so am Aktin vorbei (rosa). ATP wird dabei zu ADP und Phosphor verstoffwechselt. Der angedeutete Winkel beträgt etwa 50°.

Bildquelle: 82.

Querbrückenzyklus Phase 3 - Myosinköpfchen (gelb) lösen sich unter Aufnahme von ATP vom Aktin (rosa).

Bildquelle: 83.

Querbrückenzyklus Phase 4 - Myosin (gelb) in Ruhezustand. Aktin (rosa).

Bildquelle: 99.

Sarkomer
Rot, Z: Die Z-Scheiben ("Zwischen"-Scheiben, auch Z-Streifen oder Z-Linien genannt), welche mit den relativ dünnen und daher helleren Aktinfilamenten verbunden sind, begrenzen das Sarkomer an seinen Enden.
Rot, Mf: Myosinfilament, die Köpfchen, die sich bewegen können, sind als rote Knubbel angedeutet.
Braun: Titin ist ein elastisches Protein, das das Aktin-Fliament gestreckt hält und an der Z-Scheiben verankert. Es trägt aber beim Zusammenziehen des Muskels auch selber zur Muskelkraft bei.100.
Blau: Aktin
Gelber Punkt: CapZ Ein Protein das Aktin am Ende stabilisiert und an der Z-Scheibe verankert.
A A-Band -der dunkle Bereich des Sarkomers
H H-Band - der schmale helle doppelstreifen im dunklen Band
I I-Band - der breite helle Streifen, in dessen Mitte die schmalen, dunklen, hier rot eingezeichneten Z-Scheiben liegen

1) Das Sarkomer, wenn der Muskel gestreckt ist
2) Das Sarkomer wenn der Muskel angespannt ist. Titin (braun) hat sich zusammengefaltet - eine Konformationsänderung - und dadurch deutlich verkürzt. Dadurch sind I-band und H-Band deutlich kürzer geworden

Bildquelle: 97.

Eine elektronenmikroskopische Aufnahme eines quergestreiften Muskels. Der etwas dunklere Streifen ist das A-Band, das oben mit A gekennzeichnet ist. Es hat einen hellen Doppelstrich in der Mitte, der H-Band heißt. Die helleren Streifen heißen I-Band und haben die schwarz erscheinenden Z-Scheiben in der Mitte. Die dunklen Strukturen, die paarweise auf beiden Seiten der Z-Scheiben liegen, sind Mitochondrien, die die Energie für die Arbeit der Muskeln zur Verfügung stellen.
VB216.5.3 Kersti: Was ist der erfolgreichste Parasit? - Mitochondrien und Blattgrünkörperchen

Bildquelle: 98.

Lichtmikroskopischer Längsschnitt quergestreifter Muskelzellen (auch: Muskelfasern) bei starker Vergrößerung (Hämatoxylin-Eosin-Färbung, Interferenzkontrast).

Die Muskelfasern sind mehrkernige Zellen, die entstehen, indem viele einzelne Muskelzellen miteinander verschmelzen.
Bildquelle: 107.

Wenn man Muskelfasern in deutlich geringerer Auflösung betrachtet, sieht man daß jede dieser Fasern viele Zellkerne hat, die sich an den Rändern der Zellen befinden. Bei der orangenen Struktur handelt es sich um eine Muskelfascie, die verschiedene Teile des Muskels voneinander abgrenzt, die rosa Ovale darin sind quer geschnittene Adern.

 
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6.5.2.2 Titin (auch Connectin) im Muskel

Titin, das ich oben bei der schematischen Abbildung des Sarkomers () schon erwähnt hatte, ein elastisches Protein, das das Aktin-Fliament gestreckt hält und an der Z-Scheiben verankert. Es besteht aus zwei Teilen: einem langen Schwanz, der es mit dem Myosin des A-Bandes verbindet und einem elastischen Teil, der aus bis zu 40 aneinandergereihten soganannten immunoglobulin-ähnlichen Domänen besteht. Diese Domäen heißen so, weil sie an bestimmte Strukturen in Antikörpern erinnern, die auch Immunoglobuline heißen.103.
Bildquelle: 104.

Immunoglobulin-ähnliche Domänen von Titin

Die immunoglobulin-ähnlichen Domänen werden durch Disulphidbrücken in der oben dargestellten gefalteteten Form festgehalten. Wenn der Muskel gedehnt wird, lösen sich diese Disulphidbrücken und die immunoglobulin-ähnlichen Domäne falten sich eine nach der anderen auf, so daß das Titin dadurch ein Stück länger wird.103.
Bildquelle: 102.1

a - Lage von Titin im Sarkomer
b - aneinandergereihte Immunoglobulin-Domänen
c - Lage der Disulphidbrücken in den Immunoglobulin-Domänen

Es trägt aber beim Zusammenziehen des Muskels auch selber zur Muskelkraft bei.100. Daneben hat Titin auch eine Funktion bei der Kondensation der Chromosomen.105., 106.

 
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6.5.3 Aktin und Myosin als wesentlicher Teil des Zellskelettes

Aktin und Myosin haben im Körper noch diverse andere Funktionen.

Aktin bildet einen wesentlichen Teil des Zellskelettes.

Bildquelle: 85.

Aktinfilamente in einer Zelle. Die blau dargestellten Filamente sind am weitesten vorne, dann kommen von vorne nach hinten grün, gelb, orange und rot.

 
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6.5.4 Aktin und Myosin in den Mikrovilli

Aktin bildet zum Beispiel in den Mikrovilli ein Filamentbündel, das durch Calmodulin, Myosin, Villin und Fimbrin quervernetzt ist84.. Mikrovilli (Einzahl: Mikrovillus, von lateinisch villus ‚Zotte‘) sind fadenförmige Zellfortsätze, die zur Oberflächenvergrößerung von Zellen und der Verbesserung des Stoffaustausches dienen. Mikrovilli sind hauptsächlich in tierischen Epithelzellen, beispielsweise im Darm, Niere, Geschmacksknospen, in der Gebärmutter und an den Eizellen vorhanden und formen den für diese Epithelien (Oberflächengewebe) typischen Bürstensaum.
Bildquelle: 84.1

Aktinbündel in den Mikrovilli

  • Beige: Aktinfilamente
  • Magenta: Calmodulin
  • Grün: Myosin
  • Braun: Villin
  • Blau: Fimbrin
Bildquelle: 87.

Transmissionselektronenmikroskopsiches Bild von Mikrovilli im menschlichen Dünndarmabschnitt Jejunum

Bildquelle: 86.

Darmschleimhautzellen, an deren oberen Rand Mikrovilli zu erkennen sind

Weitere Details zum Darm, siehe:
VB196. Kersti: Das Verdauungssystem von Mensch und Tier

 
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6.5.4 Aktin in der Phagozytose

Aktin spielt in der Phagozytose eine wesentliche Rolle. Aktin, Proteine, die Aktin aufbauen, an Aktin binden und Aktinproteine umbauen, bilden den evolutionär konservierten Kern der Phagocytosemaschinerie, den nahezu alle Eukaryoten gemeinsam haben. Die wichtigsten zu diesem Kern gehörenden Proteine heißen actin nucleation complex Arp2/3, seine Regulatoren WASP/N-WASP, WAVE/SCAR, Proteine die aktinfilamente umbauen sind gelsolin, profilin, cofilin, formin und coronin. 109.

 
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6.5.5 Aktin und Scheinfüßchen

lamellipodia and filopodia

 
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6.6 Proteine im Gesamtzusammenhang der Zelle: Tubulin und Mikrotubuli

6.6.1 Vom Tubulin zum Mikrotubulus

Bildquelle: 75.

Tubulin-Dimer aus α-Tubulin und β-Tubulin vom Rind (Bos taurus)

Bildquelle: 76.

Aus α-Tubulin (hier vereinfacht als blaue Kugeln) und β-Tubulin (rote Kugeln) setzen sich Protofilamente zusammen, von denen 13 zusammen einen Mikrotubulus ergeben.

 
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6.6.2 Mikrotubuli als Teil des Zellskelettes

Bildquelle: 79.

Endothelzellen aus der Inneren Wand (Endothel) von Lungenarterien des Rindes unter dem Mikroskop. Die Zellkerne sind mit DAPI blau markiert. Die Mikrotubuli wurden über einen Antikörper grün markiert. Mit rot fluoreszierendem Phalloidin wurden die Aktinfilamente markiert.
VA83.3.4 Kersti: Flurenzmikroskopie mit Techniken, um gezielt das Gesuchte anzufärben

 
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6.6.3 Mikrotubuli als Eisenbahnschienen der Zelle

Bildquelle: 77.

Bändermodell von Kinesin auf Tubulin - erkennbar ist, daß die violett und blau dargestellten Tubulinmoleküle durch Kugeln gar nicht so schlecht dargestellt sind und die beiden Füßchen vom Kinesin (rot) tatsächlich ähnlich wie unten dargstellt aussehen.

Bildquelle: 78.

Das Motortprotein Kinesin-1 (z. B. KIF5A) bewegt sich entlang eines Mikrotubulus, wobei die einzelnen Köpfe abwechselnd am beta-Tubulin binden. Die gelbe Blase soll das darstellen, was durch den Motor transportiert wird, beispielsweise könnte es ein Bläschen (Vesikel) mit Stoffen sein, die in der Synapse gebraucht werden.

 
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6.6.4 Mikrotubuli in Zilien und Flagellen

6.6.4.1 Genereller Aufbau von Zilien und Flagellen

Als Flagellen werden zwei völlig verschieden aufgebaute Organellen mit derselben Funktion bezeichnet. Alle Flagellen sind bewegliche haarförmige Gebilde, die die jeweilige Zelle benutzt, um sich fortzubewegen. Die Flagelle der Bakterien ist spiralförmig gedreht ähnlich einem Korkenzieher. Bewegt wird sie mit einem molekularen Motor, der die Flagelle dreht, ähnlich einer Schiffsschraube.112.
VB198.3.3. Kersti: Das Flagellum der Bakterie
Die Flagellen der Eukaryoten kennen wir von Spermien und Einzellern. Sie haben eine Struktur aus einem Kreis von zwei mal neun Mikrotubuli, in deren Mitte sich zwei weitere Mikrotubuli befinden. Diese Mikrotubuli bilden die Längsachsen des Skelettes der Flagelle und die Struktur wird als Axonemstruktur bezeichnet (Bauplan 9x2+2).

Als Zilie oder Cilium (lat. cilium ‚Wimper‘, Mehrzahl: cilia) bezeichnet man eine besondere Form des Zellfortsatzes bei Zellen von eukaryotischen Organismen. Es existieren zwei Varianten. Einmal Sekundäre Zilien oder Flimmerhärchen, die wie Flagellen aufgebaut sind und meist beweglich sind (Bauplan 9x2+2). Daneben gibt es auch meist unbewegliche primäre Zilien, in deren Axonemstruktur das mittlere Mikrotubulipaar fehlt (Bauplan 9x2+0). Die primären Zilien haben einerseits mit Sinneswahrnehmungen zu tun, andererseits spielen sie über Zell-zu-Zell-Signale eine wesentliche Rolle in der Embryonalentwicklung.115.

Der Aufbau einer Zilie oder Flagelle beginnt, indem sich ein membranumhüllte Vesikel an die distalen Anghängsel (engl: distal appendages, DAPs) an einem Ende der Mutterzentriole anlagern und dort miteinander verschmelzen, so daß sie dort eine Art Kappe bilden. Die distalen Anhängsel verbinden sich durch die Transitionsfasern mit der Plasmamembran der Zelle und innerhalb dieses so abgegrenzten Bereiches der Membran verschmilzt die Kappe mit der Zellmembran und bilden so den Anfang der Zilienmenbran. Nach und nach werden weitere membranumhüllte Vesikel ergänzt um die so neu entstandene Membran der entstehenden Zilie zu erweitern, so daß sie ausreichend Platz für die wachsende Axonemstruktur bietet. Die so an der Plasmamembran angelagerten Mutterzentriole nennt man den Basalkörper der Zilie. Der Basalkörper besteht aus Mutter- und Tochterzentriolen und enthält auch diverse andere Proteine, von denen viele noch nicht bekannt sind. Zentriolen bestehen aus 9 Gruppen von drei aneinandergelagerten Mikrotubuli (Bauplan 9x3+0). An jeweils zwei dieser drei Mikrotubuli werden innerhalb der Zilienmembran die Axoneme angebaut, die das Rückrat der Mikrotubuli bilden. 116., 118.

Bildquelle: 116.1

Am Hals der Zilie bildet sich die Transitionszone aus. Dies beginnt bereits, während sich die Zentriole an die Zellwand anlagert, indem sie sich dort mit den sogenannten Transitionsfasern verankert. Daran schließt sich ein Band aus Parallelsträngen an, das durch Y-Förmige Verbindungsstücke mit den Axonemen verbunden ist. Diese so aufgebaute Transitionszone dient dazu die Zilienmembran so von der Zellmembran abzugrenzen, daß ihr Zusammensetzung unabhängig von dieser kontrolliert werden kann. Sie fungiert auch als Grenze, an der entschieden wird, welche Stoffe aus dem Zellplasma in das Plasma der Zilie transportiert werden und welche nicht.116.

Sehr kleine Proteine können durch die Transitionszone hindurchdiffundieren. Größere können auf unterschiedliche Weise durch die Grenzzone hindurchgeschleust werden. Proteine die an den Motor für den intraflagellaren Transport, das heterotrimere Kinesin II (aus Kif3a, Kif3b, and Kap) gebunden werden, können die Grenzzone passieren. Dies wird durch ciliare Lokalisationssequenzen (englisch: ciliary localization sequences, CLSs) gesteuert, die anzeigen, welche Stoffe für die Zilie bestimmt sind. Mit diesen Signalen werden beispielsweise die für die Zilie bestimmten G-Protein-gekoppelten-Rezeptoren (GPCRs) von ihrem Herstellungsort in die Zilien geschickt. Darüber hinaus können periphere Membranproteine durch spezielle Transportproteine durch die Transitionszone geschleust werden. 117.

Während Kinesin II dem Tranzport zur Spitze des Ziliums dient, wird Zytoplasmisches Dynein 2 benötigt, um Abfallstoffe oder andere für den Zellkörper bestimmte Moleküle aus der Zilie wieder in den Zellkörper zu bevördern.118.

 
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6.6.4.2 Primäre Zilien als Sinnesorgane der Zellen

Bei den primären Zilien fehlen die zentralen inneren Mikrotubuli, sie sind meist nur passiv beweglich und spielen beispielsweise in vielen Sinneszellen eine Rolle110.. Das habe ich am Beispiel des äußeren Segementes des Stäbchens im Auge erklärt.
O7.19.2.2.3 Kersti: Die Funktionsweise des Stäbchens

 
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6.6.4.3 Sekundäre Zilien oder Flimmerhärchen

Die Kinozilien oder Flimmerhärchen sind aktiv bewegliche sekundäre Zilien mit zwei zentralen Mikrotubuli und neun Mikrotubulipaaren, die im Kreis darum herum angeordnet sind (Bauplan 9×2+2).

Bildquelle: 90.

Schnitt durch zwei Flimmerhärchen der Lunge eines Säugetiers. Erkennbar sind jeweils zwei Kreisförmige Strukturen in der Mitte und neun Paare an Kreisen außen herum (Bauplan 9×2+2), die Kreise sind Mikrotubuli.

Bildquelle: 88.

Rasterelektronenmikroskopische Aufnahme des Epithels der Tracheen der Lunge. Dort gibt es Zellen ohne und welche mit Flimmerhärchen. Was wie größere Grasbüschel aussieht, sind Flimmerhärchen. Das dazwischen, was wie ein kurzer Rasen wirkt, sind Mikrovilli.

Bildquelle: 89.

Normales Epithel der Bronchien (Innenauskleidung der Lungenäste) eines Menschen mit einer Antikörperfärbung gegen Zytokeratin 5 und 6 (CK5-6). Wie das für dieses Epithel normal ist, sind nur die unteren Zellen des Epithels braun angefärbt. Die Flimmerhärchen sind am oberen Rand der obersten Zellen erkennbar.

 
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6.6.4.3 Die Flagellen der Eukaryoten

Bildquelle: 113.

Rasterelektronenmikroskopische Aufnahme von Chlamydomanas reinhardtii

Chlamydomanas reinhardtii ist ein einzelliger Organismus der zu den Pflanzen zählt. An einem Ende der Zelle besitzt er zwei Flagellen, deren Basalkärper durch ein Band verbunden sind.
Bildquelle: 114.

Transmissionselektronenmikroskopisches Bild der Basalkörpers der beiden Flagellen von Chlamydomonas reinhardtii. Diese sind durch ein dunkles Band verbunden von dem angenommen wird, daß es zur Koordanisation der Bewegungen der Flagellen beiträgt.

 
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6.6.5 Teilungsspindel in der Zellteilung

Das Folgende sind fluoreszenzmikroskopische Aufnahmen sich teilender Zellen. Von der Zelle selbst slles was nicht angefärbt wurde, unsichtbar, jedoch ist DNA blau gefärbt, die Kinetochore rot und die Mikrotubuli der Teilungsspindel sind grün gefärbt.
Bildquelle: 91.

Prophase
Die Teilungsspindel beginnt sich aufzubauen

Bildquelle: 92.

Prometaphase

Bildquelle: 93.

Metaphase
Die Teilungsspindel zieht die Chromosomen in eine Ebene zwischen den beiden Spindelpolen.

Bildquelle: 94.

Metaphase
Die Chromosomen sind in eine Ebene zwischen den beiden Spindelpolen angeordnet

Bildquelle: 95.

Anaphase
Die Chromosomen werden zu den Spindelpolen hingezogen

Bildquelle: 96.

Telophase
Bei der Teilung der Zelle

 
Inhalt

6.6.6

 
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6.6.7 Mikrotubuli und Bewußtsein

VB209. Kersti: Quantenprozesse im Gehirn verbinden Körper und Seele

 
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7. DNA

7.1 Nukleoside, die Bausteine von DNA und RNA und der Energiestoffwechsel

7.1.1 Die Grundstrultur der Nukleobasen, Nukleoside und Nucleotide

Bildquelle: 121.

 
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7.1.2 Guanin, Gunanosin und seine Phosphate GDP und GTP

Ein Molekül, das an der Stelle stehen könnte, die im obigen bild der orangene Kasten mit dem Wort Base bezeichnet, ist die Nukleobase Guanin.
Bildquelle: 122.

Guanin

Wenn an Guanin der Zucker Ribose gebunden wird, entsteht daraus das Nukleosid Guanosin.
Bildquelle: 123.

Guanosin

Wenn daran eoine Phosphatgruppe gebunden wird, entsteht das Nukleotid Guanosinmonophosphat
Bildquelle: 124.

Guanosinmonophosphat

Eine weitere Phosphatgruppe macht daraus das Nukleotid Guanosindiphosphat - wenn man die Bestandteile des wortes durch bindestriche trennt Guanosin-Di-Phosphat, das in biologischen Formeln nach den anfangsbuchstaben dieser Wortbestandteile normalerweise als GDP abgekürzt wird.
Bildquelle: 125.

Guanosindiphosphat (GDP)

Eine weitere Phosphatgruppe macht daraus Guanosintriphosphat (GTP)

Bildquelle: 126.

Guanosintriphosphat (GTP)

GTP ist eines wesentlich energiereichere Verbindung als GDP und spielt eine wesentliche rolle im Energiestoffwechsel aller bekannten Lebewesen, indem es als Zwischenspeicher für chemische Energie verwendet wird.

Eine wesentliche Funktion spielen die Nukleotide GDP und GTP auch in der Signalübertragung durch die Zellwand indem die G-Proteine, wenn sie an die G-Protein-Gekoppelten-Rezeptoren gebunden sind, durch GTP in die aktivierte Form überführt werden, die dann andere Proteine aktiviert, wie es beispiesweise das G-Protein Transducin im Auge tut.
O7.19.2.2.3.2.3 Kersti: Transducin, ein G-Protin

 
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7.1.2 cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP)

Bildquelle: 124.

Guanosinmonophosphat (GMP)

Wenn man nun das Guanosinmonophosphat von oben nimmt, je eine der OH-Gruppen vom Phosphat und der Ribose nimmt, Wasser (H2O) abspaltet und sie miteinander verbindet, entsteht cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP), das in der Signalkaskade einiger G-Protein gekoppelter Rezeptoren eine Rolle spielt, beispielsweise auch bei der, die mit dem Sehfarbstoff Rhodopsin im Auge beginnt.
O7.19.2.2.3.6 Kersti: cGMP und seine Phosphodiesterase (PDE)

Bildquelle: 129.

cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP)

Wenn man das ganze jetzt noch ein bißchen runder darstellt, hat man folgendes.
Bildquelle: 130.

cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP)

Wenn man Guanosinmonophosphat (GMP) mit cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP) vergleicht, versteht man zwar sehr gut, warum die beiden Namen so ähnlich sind, die Guanylylcyclasen in unserem Körper stellen cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP) aber aus Guanosintriphosphat (GTP) her, indem sie zwei Phosphatgruppen abspalten.
O7.19.2.2.3.2.7 Kersti: Guanylylcyclasen

 
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7.1.3 Adenin, ADP und ATP

 
Inhalt

7.1.x Die Basen n der Desoxyribonikleinsäure

Bildquelle: 124.

Guanosinmonophosphat

Bildquelle: 127.

Desoxyguanosinmonophosphat

Bildquelle: 128.

 
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7.2 Darstellungen der DNA

Bildquelle: 18.

Stäbchenmodell der DNA-Doppelhelix

Das Stäbchenmodell ist so unübersichtlich, daß zumindest für mich kaum moch erkennbar ist, wo welche Base ist. Um das deutlicher zu machen, wird die Darstellung der DNA gerne ähnlich dem Bändermodell für Proteine vereinfacht.
Bildquelle: 19.

Neben dieser Darstellung sind die

 
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7.3 Verdichtungsgrade der DNA

7.3.1 Histone und Nukleosomen

Die DNA liegt aber nicht einfach lose im Zellkern, wie man vielleicht vermuten könnte, sondern sie ist mehr oder weniger aufgewickelt. Der erste Schritt dieses Aufwickelns geschieht mit Proteinen die sich Histone nennen. Die Histone H2A, H2B, H3 und H4 setzten sich zu einem Histon-Oktamer, einem aus acht Teilen bestehenden Proteinkomplex, zusammen, indem von jedem dieser Histone zwei Exemplare eingebaut werden.
Bildquelle: 21.

Bändermodelle der Histone. Rechts oben ist dargestellt, wie die DNA darum herumgewickelt wird, so daß ein Nukleosom entsteht.

600
Bildquelle: 22.

Nukleosom.
Kalottenmodell der Histone mit DNA. Die Histone sind in verschiedenen Farben, die DNA grau dargestellt.

Dieser Histon-Oktamer dient als Spule, um die die DNA zweimal herumgewickelt wird. Diese auf das Histon aufgewickelte DNA nennt man Nukleosom. Wenn solche Histone die DNA nur zu einzelnen Nukleosomen aufwickeln, entsteht eine Struktur, die an eine Perlenkette erinnert. In dieser Form kann die DNA noch abgelesen und zu RNA transkribiert werden.

 
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7.3.2 Solenoidstruktur der DNA

Das Histon H1 hat die Funktion dafür zu sorgen, daß diese Perlenkette noch einmal zu einer Spirale aufgerollt wird, zu der Solenoidstruktur. DNA die zu Solenoidstrukturen aufgewickelt ist ist so verdichtet, daß die darauf befindlichen Gene nicht oder selten abgelesen werden. Die Form mit einzelnen Histonen und die Solenoidstruktur sind beides Formen, in denen die DNA normalerweise in der Zelle vorliegt.

Bildquelle: 23.

 
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7.3.3 Chromosomenterritorien im Zellkern

Die Chromosomen sind aber nicht einfach wild im Zellkern vermischt, sondern jedes Chromosom hat einen eigenen Bereich, sein Chromosomenterritorium.
Bildquelle: 40.

Oben: Zellkern eines menschlichen Fibroblasten, in dem alle 24 verschiedenen Chromosomen (1 - 22, X und Y) per Fluoreszenz in situ Hybridisierung (FISH) mit einer unterschiedlichen Kombination von insgesamt 7 Fluorochromen angefärbt wurden. Gezeigt ist eine mittlere Ebene in einem deconvolvierten Bildstapel, der mit Weitfeld-Mikroskopie aufgenommen wurde.
Unten: Falschfarben-Darstellung aller Chromosomenterritorien, die in dieser Fokusebene sichtbar sind, nach Computer-Klassifikation.

In diesem Chromosomenterritorien sind einzelne Schleifen der DNA durch Cohesin und CTCF abgetrennt. Dies hat in manchen Fällen die Funktion, zu erreichen, daß diese Gene nicht abglesen werden, umgekehrt gibt es aber auch Anordnungen in denen CTCF und Coheisn so zusammenarbeiten, daß sie das Gen aktivieren. Außerdem spielt CTCF eine Rolle dabei, die räumliche Anordnung der DNA festzulegen und die Gene, die zusammenarbeiten sollen, näher zueinander zu bringen.42.

Bildquelle: 41.

 
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7.3.4 Chromosomendarstellung in X-Form

Bevor sich eine Zelle teilt, werden die Chromosomen kopiert und die vorher relativ diffus verteilten Chromosomen werden zu unter dem Lichtmikroskop erkennbaren Strukturen zusammengezogen, von denen die meisten wie ein X mit zwei etwas längeren und zwei etwas kürzeren Armen erscheinen.
Bildquelle: 20.

Dieses Erscheinungsbild der Chromosomen wird häufig symbolisch verwendet, wenn man vereinfacht darstellen will, welches Individuum das mutierte Gen erhält.

Kersti

 
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Quellen

  1. Bild VB212.PNG: Welt: File:Holograph-record-de.png auf Wikimedia Commons ist die durch Welt: Benutzer:Murkano aus der deutschen Wikipedia erstellte deutsche Version von Welt: File:Holography-record.png von Welt: User:DrBob aus der Englischen Wikipedia.
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  2. siehe auch: Stichwort Welt: Holografie in Wikipedia
  3. Autor: Gerard 't Hooft: The holographic mapping of the Standard Model onto the black hole horizon, Part I: Abelian vector field, scalar field and BEH Mechanism. In: Zeitschrift: arXiv.org, gr-qc, arXiv:gr-qc/0504120 (Submitted on 25 Apr 2005) (Welt: Volltext)
  4. Bild VB218.PNG: Welt: File:Benzene Representations-numbers.svg von Welt: User:Vladsinger (Original) und Welt: User:Armando-Martin (Nummerierung) beide von Wikimedia Commons
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  5. Bild VB218.JPG: Ausschnitt aus Welt: File:Fale - Monaco - 86.jpg von Welt: Fabio Alessandro Locati (=User:Fale von Wikimedia Commons), beschnitten durch Kersti Nebelsiek
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  6. Bild VB21801.JPG: Welt: File:Cristal de roca Soria.jpg von Welt: User:Bergminer von Wikimedia Commons
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  7. Bild VB21801.PNG: Welt: File:Periodic table (German).svg von Welt: User:Dr.cueppers von Wikimedia Commons
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  8. Bild VB21802.JPG: Welt: File:Double slit x-ray simulation trans-long 07500 eV.jpg von Welt: User:Timm Weitkamp von Wikimedia Commons
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  9. Bild VB21803.JPG: Welt: File:PSM V13 D178 Superposition of two wave systems.jpg aus: Autor: Norman Lockyer: Water waves and sound waves. In: Zeitschrift: The Popular science monthly, Vol. VIII, Issue 9, June 1878, S.166-173

     

  10. Bild VB21804.JPG: Welt: File:Swimming Pool Interferometry.jpg und Welt: hier von M. Alexander, European Southern Observatory (ESO)
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  11. Bild VB21802.PNG: Welt: File:53 iodine (I) enhanced Bohr model.png von Welt: User:Ahazard.sciencewriter von Wikimedia Commons
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  12. Bild VB218.GIF: Welt: File:Bohr atom animation 2.gif von Welt: User:Kurzon von Wikimedia Commons
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  13. Bild VB21801.GIF: Von Kersti Nebelsiek aus den folgenden Bildern zusammengesetzt: Welt: File:Espectro H absorción.GIF von Welt: User:Juancarcole und Welt: File:Emission spectrum-H labeled.svg von Welt: User:Adrignola, Welt: User:Merikanto von Wikimedia Commons
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  14. Bild VB21803.PNG: Welt: File:Atomic-orbital-clouds spd m0.png von Welt: User:Geek3 von Wikimedia Commons
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  15. Bild VB201.PNG: Welt: File:Flageolette.svg von Welt: User:Mjchael, Danke, daß Du das Bild unter der Lizenz Welt: CC BY-SA 2.5 zur Verfügung gestellt hast. Thank you very much!
  16. Bild VB20101.JPG: Welt: File:Chladni pattern 4.jpg von Welt: User:Elmar Bergeler von Wikimedia Commons
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  17. Bild VB21804.PNG: 600 Pixel PNG-Version von: Welt: File:EisenatomLichteffekt.svg das Welt: User:Groogokk, aufbauend auf Bildern von Welt: User:Fornax und Welt: User:Halfdan (alle von Wikimedia Commons) erstellt hat.
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  18. Bild V0272.PNG: Welt: File:DNA Structure+Key+Labelled.pn NoBB.png von Welt: User:Zephyris (Richard Wheeler) von Wikimedia Commons
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  19. Bild VB21805.PNG: Welt: File:Difference DNA RNA-DE.svg von Welt: User:Sponk von Wikimedia Commons
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  20. Bild VB21806.PNG: Welt: File:Chromosom und DNA.png vom National Human Genome Research Institute, deutsche Übersetzung: Welt: User:San Jose von Wikimedia Commons
    Dieses Bild steht unter public domain da es Inhalte enthält, die die National Institutes of Health der USa erstellt haben.
  21. Bild VB21807.PNG: Welt: File:Nucleosome structure-2.png von Welt: Richard Wheeler (User:Zephyris), changes Welt: User:Rekymanto, beide von Wikimedia Commons
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  22. Bild VB21802.GIF: Welt: File:Nucleosome core particle 1EQZ large.gif von Welt: User:Darekk2 von Wikimedia Commons, nach den Daten von Welt: Proteinstuktuer 1EQZ, RCSB PDB aus Autor: Joel M. Harp, Autor: Leif Hanson, Autor: David E. Timmc, Autor: Gerard J. Bunicka: Asymmetries in the nucleosome core particle at 2.5 A resolution. In: Zeitschrift: Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, 2000 Dec;56(Pt 12):1513-34 Welt: PMID: 11092917 (Welt: Volltext)
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  23. Bild VB21808.PNG: Ausschnitt aus Bild V027303.PNG: Welt: File:Chromatin Structures.png von Welt: Richard Wheeler (User:Zephyris) von Wikimedia Commons
    Vielen Dank daß Du das Bild unter Welt: GNU 1.2, Welt: CC BY-SA 3.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
  24. Autor: James A. Perkins: A History of Molecular Representation. Part One: 1800 to the 1960s. In: Zeitschrift: Journal of Biocommunication (JBC) (Welt: Volltext)
  25. Autor: Robert B. Corey, Autor: Linus Pauling: Molecular Models of Amino Acids, Peptides, and Proteins. In: Zeitschrift: Review of Scientific Instruments 24, 621 (1953) (Welt: Volltext)
  26. Autor: Brittanica-Autoren, Autor: William L. Hosch, Autor: Amy Tikkanen, Autor: Aakanksha Gaur: Stichwort: Electron diffraction (Welt: Volltext) in Buch: BVI.6 Encyclopaedia Britannica., abgerufen 1.11.2019
  27. Autor: Walter L. Koltun: Precision space-filling atomic models. In: Zeitschrift: Biopolymers, Volume3, Issue6, December 1965, Pages 665-679 Welt: https://doi.org/10.1002/bip.360030606
  28. Autor: Matteo Leone, Autor: Nadia Robotti: Frédéric Joliot, Irène Curie and the early history of the positron (1932–33). In: Zeitschrift: European Journal of Physics 31 (2010) 975–987 doi:10.1088/0143-0807/31/4/027 (Welt: Volltext)
  29. Autor: Dieter Meschede: Buch: B143.2 Gerthsen Physik. (21. Auflage 2002) Berlin, Heidelberg: Springer Verlag ISBN 3-540-42024-X
    • 29.1 Auf den vorderen Umschlagseiten. Entgegen den üblichen Geflogenheiten habe ich die Zahlen so umgerechnet, daß sie alle mit dem Faktor *10-31kg multipliziert werden, weil dann einfacher auf den ersten Blick zu sehen ist, wie groß der Unterschied zwischen den Werten ist.

     

  30. Autor: Tilo Fischer, Autor: Hans-Jerg Dorn: Buch: B143.3 Physikalische Formeln und Daten. (1982) Stuttgart: Klett Schulbuchverlag GmbH, ISBN 3-12-770800-9
  31. Autor: Georg Pfotzer: Antiproton und Antineutron. In: Zeitschrift: Physikalische Blätter, Volume 13, Issue 4, April 1957, Pages 152–164 (Welt: Volltext)
  32. Bild VA309.PNG: Welt: File:Paarbildung gamma p Desy Blasenkammer Rekonstruiert left.png von Welt: Ivan Baev (Benutzer:Schroedinger), GNU-Lizenz für freie Dokumentation, Version 1.2 und Welt: CC BY-SA 3.0
  33. Autor: Frank R. N. Gurd: The use of Corey-Pauling-Koltun space-filling models in teaching. In: Zeitschrift: Biochemical Education, Volume2, Issue2, April 1974, Pages 27-29 (Welt: Volltext)
  34. Autor: Clinton Joseph Davisson, Autor: Lester Halbert Germer: Diffraction of Electrons by a Crystal of Nickel. In: Zeitschrift: Physical Review, Vol. 30, Iss. 6 — December 1927 (Welt: Volltext)
  35. Autor: George Paget Thomson, Autor: Alexander Reid: Diffraction of Cathode Rays by a Thin Film.In: Zeitschrift: Nature 119, 890 (1927) Welt: doi:10.1038/119890a0
  36. Autor: Alexander Reid: The diffraction of cathode rays by thin celluloid films. In: Zeitschrift: Proceedings of the Royal Society of London A, 2 July 1928, Volume 119, Issue 783 (Welt: Volltext)
  37. Autor: Henning Sievers: Louis de Broglie und die Quantenmechanik. In: Zeitschrift: arXiv.org (1998) arXiv:physics/9807012 (Welt: Volltext)
  38. Autor: Stepan S. Batsanov: Van der Waals Radii of Elements. BZ300. Zeitschrift: Inorganic Materials, Vol. 37, No. 9, 2001, pp. 871–885. Translated from Neorganicheskie Materialy, Vol. 37, No. 9, 2001, pp. 1031–1046. (Welt: Volltext)
  39. Autor: William Lawrence Bragg: The structure of some crystals as indicated by their diffraction of X-rays. In: Zeitschrift: Proceedings of the Royal Society of London, A, 22 September 1913, Volume 89, Issue 610 (Welt: Volltext 1, Welt: 2)

     

  40. Bild VB21805.JPG: Welt: File:PLoSBiol3.5.Fig1bNucleus46Chromosomes.jpg, Teil von Figure 1 aus Autor: Andreas Bolzer, Autor: Gregor Kreth, Autor: Irina Solovei, Autor: Daniela Koehler, Autor: Kaan Saracoglu, Autor: Christine Fauth, Autor: Stefan Müller, Autor: Roland Eils, Autor: Christoph Cremer, Autor: Michael R. Speicher, Autor: Thomas Cremer: Three-Dimensional Maps of All Chromosomes in Human Male Fibroblast Nuclei and Prometaphase Rosettes. In: Zeitschrift: PLOS Biology, April 26, 2005, 3(5): e157. (Welt: Volltext)
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  41. Bild VB21806.JPG: Welt: File:Nuclear Architecture.pdf von Welt: Evin Wieser (User:Ewieser94) von Wikimedia Commons
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  42. Autor: Somi Kim, Autor: Nam-Kyung Yu, Autor: Bong-Kiun Kaang: CTCF as a multifunctional protein in genome regulation and gene expression. In: Zeitschrift: Experimental & Molecular Medicine, volume 47, page e166(2015) (Welt: Volltext)
  43. Autor: Jesse R. Dixon, Autor: Siddarth Selvaraj, Autor: Feng Yue, Autor: Audrey Kim, Autor: Yan Li, Autor: Yin Shen, Autor: Ming Hu, Autor: Jun S. Liu, Autor: Bing Ren: Topological Domains in Mammalian Genomes Identified by Analysis of Chromatin Interactions. In: Zeitschrift: Nature. 2012 May 17; 485(7398): 376–380. (Welt: Volltext)
  44. Bild VB21809.PNG: Welt: File:Aminosaeuren.png von Welt: Benutzer:MarkusZi aus der deutschen Wikipedia
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  45. Bild VB21810.PNG: Welt: File:AminoAcidball.svg von Welt: User:YassineMrabet von Wikimedia Commons
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  46. Bild VB21811.PNG: Welt: File:Tetrapeptide structural formulae v.1.png von Welt: User:Jü von Wikimedia Commons
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  47. Bild VB21807.JPG: Welt: File:StrukturaSekondare.jpg von Welt: User:A.Jashari von Wikimedia Commons
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  48. Bild VB21812.PNG: Welt: File:Protein IFNA2 PDB 1itf.png von Welt: User:Emw von Wikimedia Commons
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  49. Bild VB21813.PNG: Welt: File:Beta sheet bonding antiparallel-color.svg von Welt: User:Fvasconcellos von Wikimedia Commons
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  50. Bild VB21814.PNG: Welt: File:Beta sheet bonding parallel-color.svg von Welt: User:Fvasconcellos von Wikimedia Commons
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  51. Bild VB21815.PNG: Welt: File:Beta-Faltblatt.svg von Welt: User:Roland.chem von Wikimedia Commons
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  52. Bild VB21808.JPG: Welt: File:Antiparallell-beta-pleated-sheet.jpg von Welt: Användare:Vili der schwedischen Wikipedia
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  53. Bild VB21809.JPG: Welt: File:Parallell-beta-pleated-sheet.jpg von Welt: Användare:Vili der schwedischen Wikipedia
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  54. Bild VB21816.PNG: Welt: File:Feuillets bêta.svg von Welt: Utilisateur:Pou24 ais der französischen Wikipedia
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  55. Bild VB21817.PNG: Welt: File:GFP structure.png von Welt: Richard Wheeler (User:Zephyris) von Wikimedia Commons
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  56. Autor: Mats Ormö, Autor: Andrew B. Cubitt, Autor: Karen Kallio, Autor: Larry A. Gross, Autor: Roger Y. Tsien, Autor: S. James Remington: Crystal Structure of the Aequorea victoria Green Fluorescent Protein. In: Zeitschrift: Science, 06 Sep 1996: Vol. 273, Issue 5280, pp. 1392-1395, DOI: 10.1126/science.273.5280.1392 Welt: PMID: 8703075 (Welt: Volltext)
  57. Bild VB21818.PNG: Welt: File:Beta schleife.svg von Welt: User:Muskid von Wikimedia Commons
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  58. Bild VB21819.PNG: Welt: File:1m8n Choristoneura fumiferana.png von Welt: User:WillowW aus der englischen Wikipedia
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  59. Bild VB21820.PNG: Welt: File:1ezg Tenebrio molitor.png von Welt: User:WillowW von Wikimedia Commons
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  60. Bild VB21810.JPG: Welt: File:PDB 1ncj EBI.jpg und Welt: hier von Jawahar Swaminathan und MSD Mitarbeiter am Europäischen Institut für Bioinformatik
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  61. Autor: Gregory M. Martin, Autor: Craig Yoshioka, Autor: Emily A. Rex, Autor: Jonathan F. Fay, Autor: Qing Xie, Autor: Matthew R. Whorton, Autor: James Z. Chen, Autor: Show-Ling Shyng: Cryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating. In: Zeitschrift: eLife 2017;6:e24149 doi: 10.7554/eLife.24149 (Welt: Volltext)
  62. Bild VB21804.GIF: Welt: File:CrawlingCelegans.gif oder Welt: hier von Bob Goldstein
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  63. Autor: Marcus Winkler: Buch: B114.8 Struktur-Funktions-Untersuchungen an ATP-empfindlichen K+-Kanälen, deren Untereinheiten und schließenden Liganden. (2009) Dissertation der Fakultät für Chemie und Pharmazie der Eberhard Karls Universität Tübingen zur Erlangung des Grades eines Doktors der Naturwissenschaften (Welt: Volltext)
  64. Bild VB21823.PNG: Welt: File:Glucose Insulin Release Pancreas.svg von Welt: User:Aydintay von Wikimedia Commons
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  65. Autor: Masaru Emoto (aus dem Japanischen von Dr. Monika Wacker): Buch: B124.1.1 Wasserkristalle. Was das Wasser zu sagen hat. (2003) Burgrain: Koha Verlag. ISBN 3-929512-20-3
  66. Autor: Masaru Emoto (aus dem Japanischen von Dr. Monika Wacker): Buch: B124.1.2 Die Antwort des Wassers. (2002) Burgrain: Koha Verlag. ISBN 3-929512-93-9
  67. Autor: Masaru Emoto (aus dem Englischen von Urs Thoenen): Buch: B124.1.3 Die Botschaft des Wassers. Sensationelle Bilder von gefrorenen Wasserkristallen. Band 1.(2002) Burgrain: Koha Verlag. ISBN 3-929512-21-1
  68. Bild VB21815.JPG: Welt: File:H2O-Tetraeder.jpg von Welt: Benutzer:Solid State der Deutschen Wikipedia
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  69. Bild VB21824.PNG: Welt: File:Watermolecule.svg von Welt: Patrick-Emil Zörner (User:Paddy) und Welt: User:Sgbeer von Wikimedia Commons
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  70. Bild VB21825.PNG: Welt: File:3D model hydrogen bonds in water.svg von Welt: Wikipedista:Qwerter aus der Tchechischen Wikipedia, mit Anpassungen von Welt: User:Snek01 von Wikimedia Commons
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  71. Bild VB21826.PNG: Welt: File:冰晶结构.png von Welt: User:IgniX von Wikimedia Commons
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  72. Bild VB21827.PNG: Welt: File:冰晶结构2.png von Welt: User:IgniX von Wikimedia Commons
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  73. Bild VB21828.PNG: Welt: Schneeflockenfotos von Wilhelm Bentley, die von Kersti Nebelsiek zu einem Gesamtbild zusammengesetzt wurden
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  74. Bild VB21816.JPG: Welt: File:Snowflake macro photography 1 (cropped).jpg von Welt: User:Alexey Kljatov von Wikimedia Commons
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  75. Bild VB21817.JPG: Welt: File:PDB 1jff EBI.jpg von Jawahar Swaminathan und MSD Mitarbeiter am Welt: Europäischen Institut für Bioinformatik
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  76. Bild VB21829.PNG: Welt: File:Mikrotubula007 de.png von Welt: User:Qniemiec von Wikimedia Commons
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  77. Bild VB20901.GIF: Welt: File:KinMT Gif.gif von Welt: User:Kaden.Rawson von Wikimedia Commons
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  78. Bild VB209.GIF: Welt: File:Mechanismus der Bewegung eines Kinesinmoleküls entlang eines Mikrotubulus .gif von Welt: Konrad J. Böhm (Benutzer:Kboehm auf Wikipedia)
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  79. Bild VB21819.JPG: Welt: File:FluorescentCells.jpg
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  80. Bild VB21830.PNG: Welt: File:Querbrückenzyklus 1.png von Welt: Benutzer:Moralapostel aus der deutschen Wikipedia
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  81. Bild VB21831.PNG: Welt: File:Querbrückenzyklus 2.png von Welt: Benutzer:Moralapostel aus der deutschen Wikipedia
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  82. Bild VB21832.PNG: Welt: File:Querbrückenzyklus 3.png von Welt: Benutzer:Moralapostel aus der deutschen Wikipedia
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  83. Bild VB21833.PNG: Welt: File:Querbrückenzyklus 4.png von Welt: Benutzer:Moralapostel aus der deutschen Wikipedia
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  84. Autor: Jeffrey W. Brown, Autor: C. James McKnight: Molecular Model of the Microvillar Cytoskeleton and Organization of the Brush Border. In: Zeitschrift: PLoS One February 24, 2010, Welt: doi.org/10.1371/journal.pone.0009406 (Welt: Volltext)
  85. Bild VB21835.PNG: Welt: File:STD Depth Coded Stack Phallodin Stained Actin Filaments.png von Welt: User:Methylated603 von Wikimedia Commons
    Vielen Dank, daß Du das Bild unter Welt: CC BY-SA 4.0 hochgeladen hast! Thank you very much!
  86. Bild VB21820.JPG: Ausschnitt aus Welt: File:Epithelial Tissues Brush Border in Simple Columnar Epithelium (27854453998).jpg und Welt: hier, aus der Welt: Berkshire Community College Bioscience Image Library
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  87. Bild VB21821.JPG: Welt: File:Microvilli.jpg und Welt: hier von Louisa Howard, Katherine Connolly - Dartmouth Electron Microscope Facility
    Public domain Dieses Werk wurde von seinem Urheber Dartmouth Electron Microscope Facility als gemeinfrei veröffentlicht. Dies gilt weltweit. Vielen Dank! Thank you very much!
  88. Bild VB21822.JPG: Welt: File:Bronchiolar epithelium 3 - SEM.jpg von seinem Urheber Charles Daghlian als gemeinfrei veröffentlicht
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  89. Bild VB21823.JPG: Welt: File:Normal bronchial epithelium - CK5-6 (5762353448).jpg oder Welt: hier von Welt: Yale Rosen (Flickr User)
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  90. Bild VB21824.JPG: Welt: File:Bronchiolar area cilia cross-sections 2.jpg von Louisa Howard, Michael Binder
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  91. Bild VB21825.JPG: Welt: File:ProphaseIF.jpg von Welt: Roy van Heesbeen (User:Royvanheesbeen) von Wikimedia Commons
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  92. Bild VB21826.JPG: Welt: File:Prometaphase.jpg von Welt: Roy van Heesbeen (User:Royvanheesbeen) von Wikimedia Commons
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  93. Bild VB21827.JPG: Welt: File:MetaphaseIF.jpg von Welt: Roy van Heesbeen (User:Royvanheesbeen) von Wikimedia Commons
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  94. Bild VB21828.JPG: Welt: File:Kinetochore.jpg von Welt: User:Afunguy von Wikimedia Commons
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  95. Bild VB21829.JPG: Welt: File:Anaphase IF.jpg von Welt: Roy van Heesbeen (User:Royvanheesbeen) von Wikimedia Commons
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  96. Bild VB21827.JPG: Welt: File:TelophaseIF.jpg von Welt: Roy van Heesbeen (User:Royvanheesbeen) von Wikimedia Commons
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  97. Bild VB21831.JPG: Welt: File:Electronic microscopy picture of a muscle.jpg von Welt: User:Giolicc von Wikimedia Commons
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  98. Bild VB21832.JPG: Welt: File:Muskel quergestreift.JPG von Welt: User:Rollroboter von Wikimedia Commons
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  99. Bild VB21837.PNG: Welt: File:Sarcomere diagram2.svg, Original von Welt: David Richfield (User:Slashme), Beschriftung: Welt: User:Marek Mazurkiewicz, beide von Wikimedia Commons
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  100. Autor: Edward C. Eckels, Autor: Shubhasis Haldar, Autor: Rafael Tapia-Rojo, Autor: Jaime Andrés Rivas-Pardo, Autor: Julio M. Fernández: The Mechanical Power of Titin Folding. In: Zeitschrift: Cell Reports, Volume 27, Issue 6, 7 May 2019, Pages 1836-1847.e4 (Welt: Volltext 1, Welt: 2)
  101. Bild VB21838.PNG: Welt: File:018-Myosin-1b7t.tiff aus: Autor: David Goodsell: Myosin. Molecular motors fueled by ATP power the contraction of muscles (Welt: Volltext)
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  102. Autor: David Giganti, Autor: Kevin Yan, Autor: Carmen L. Badilla, Autor: Julio M. Fernández, Autor: Jorge Alegre-Cebollada: Disulfide isomerization reactions in titin immunoglobulin domains enable a mode of protein elasticity. In: Zeitschrift: Nature Communications, volume 9, Article number: 185 (2018) (Welt: Volltext)
  103. Autor: Olga Mayans, Autor: Jochen Wuerges, Autor: Santiago Canela, Autor: Mathias Gautel, Autor: Matthias Wilmanns: Structural Evidence for a Possible Role of Reversible Disulphide Bridge Formation in the Elasticity of the Muscle Protein Titin. In: Zeitschrift: Structure, Volume 9, ISSUE 4, P331-340, April 01, 2001 (Welt: Volltext)
  104. Bild VB21834.JPG: Welt: File:PDB 1g1c EBI.jpg von Jawahar Swaminathan und MSD Mitarbeiter am Welt: Europäischen Institut für Bioinformatik, Proteinstruktur nach Welt: PDBe › 1g1c
    Diese Bild- oder Mediendatei wurde von ihrem Urheber zur uneingeschränkten Nutzung freigegeben. Das Bild ist damit gemeinfrei („public domain“). Dies gilt weltweit. Vielen Dank! Thank you very much!
  105. Autor: Cristina Machadoa, Autor: Deborah J. Andrew: D-Titin. A Giant Protein with Dual Roles in Chromosomes and Muscles. In: Zeitschrift: Journal of Cell Biology (JCB), 2000 Oct 30; 151(3): 639–652. (Welt: doi: 10.1083/jcb.151.3.639, Welt: Volltext)
  106. Autor: Cristina Machadoa, Autor: Claudio E. Sunkel, Autor: Deborah J. Andrew: Human Autoantibodies Reveal Titin as a Chromosomal Protein. In: Zeitschrift: Journal of Cell Biology (JCB), 20. April 1998, 141 (2): 321, DOI: 10.1083/jcb.141.2.321 (Welt: Volltext)
  107. Bild VB21835.JPG: Welt: File:Skeletal striated muscle.jpg von Welt: User:Nephron von Wikimedia Commons
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  108. Autor: Kiisa C. Nishikawa, Autor: Jenna A. Monroy, Autor: Theodore E. Uyeno, Autor: Sang Hoon Yeo, Autor: Dinesh K. Pai, Autor: Stan L. Lindstedt: Is titin a ‘winding filament’? A new twist on muscle contraction. In: Zeitschrift: Proceedings of the Royal Society of London, B 2012 Mar 7; 279(1730): 981–990. (Welt: Volltext)
  109. Autor: Natalya Yutin, Autor: Maxim Y. Wolf, Autor: Yuri I. Wolf, Autor: Eugene V. Koonin: The origins of phagocytosis and eukaryogenesis. BZ329. Zeitschrift: Biology direct, 2009; 4: 9. Published online 2009 Feb 26. doi: 10.1186/1745-6150-4-9 (Welt: Volltext)

     

  110. Autor: Hemant Khanna: Photoreceptor Sensory Cilium: Traversing the Ciliary Gate. In: Zeitschrift: Cells 2015, 4(4), 674-686; (Welt: Volltext)
  111. Autor: Hyuk Wan Ko: The primary cilium as a multiple cellular signaling scaffold in development and disease. In: Zeitschrift: BMB Reports, Volume 45 Issue 8 / Pages.427-432 / 2012 / 1976-670X(eISSN) (Welt: Volltext)
  112. Autor: Thierry Mora, Autor: Howard Yu, Autor: Yoshiyuki Sowa, Autor: Ned S. Wingreen: Steps in the Bacterial Flagellar Motor. In: Zeitschrift: PLOS Computational Biology, 5(10) 2009 (Welt: Volltext)
  113. Bild VB21836.JPG: Welt: File:Chlamydomonas2-1.jpg von Wikimedia Commons
    Dieses Werk wurde von seinem Urheber Dartmouth Electron Microscope Facility, Dartmouth College als gemeinfrei veröffentlicht. Vielen Dank! Thank you very much!
  114. Bild VB21837.JPG: Welt: File:Chlamydomonas TEM 08.jpg von Wikimedia Commons
    Dieses Werk wurde von seinem Urheber Dartmouth Electron Microscope Facility, Dartmouth College als gemeinfrei veröffentlicht. Vielen Dank! Thank you very much!
  115. Autor: Nathalie Falk, Autor: Marlene Lösl, Autor: Nadja Schröder, Autor: Andreas Gießl: Specialized Cilia in Mammalian Sensory Systems. In: Zeitschrift: Cells 2015, 4(3), 500-519; (Welt: Volltext)
  116. Autor: Katarzyna Szymanska, Autor: Colin A. Johnson: The transition zone: an essential functional compartment of cilia. In: Zeitschrift: Cilia, volume 1, Article number: 10 (2012) (Welt: Volltext)
  117. Autor: Francesc R. Garcia-Gonzalo, Autor: Jeremy F. Reiter: Open Sesame: How Transition Fibers and the Transition Zone Control Ciliary Composition. In: Zeitschrift: Cold Spring Harbor perspectives in biology 2017 Feb; 9(2): a028134. Welt: doi: 10.1101/cshperspect.a028134 (Welt: Volltext)
  118. Autor: Huihui Yang, Autor: Kaiyao Huang: Dissecting the Vesicular Trafficking Function of IFT Subunits. In: Zeitschrift: Frontiers in Cell and Developmental Biology, January 2020, Volume 7, Article 352 (Welt: Volltext)
  119. Bild VB21840.PNG: Welt: File:GPCR structure and receptor.svg von Welt: User:Fred the Oyster von Wikimedia Commons
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  120. Autor: Peter Werner Hildebrand, Autor: Robert Preissner, Autor: Cornelius Frömmel: Structural features of transmembrane helices. In: Zeitschrift: FEBS Letters, Volume 559, Issues 1–3, 13 February 2004, Pages 145-151 (Welt: Volltext)
  121. Bild VB21841.PNG: Welt: File:Nucleotide nucleoside general.svg von Welt: User:Yikrazuul von Wikimedia Commons
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  122. Bild VB21842.PNG: Welt: File:Guanin.svg von Welt: User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
    Diese Datei ist gemeinfrei („public domain“), weil sie nur Allgemeingut enthält und die nötige Schöpfungshöhe nicht erreicht.
  123. Bild VB21842.PNG: Welt: File:Guanosin.svg von Welt: User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
    Diese Datei ist gemeinfrei („public domain“), weil sie nur Allgemeingut enthält und die nötige Schöpfungshöhe nicht erreicht.
  124. Bild VB21844.PNG: Welt: File:Guanosinmonophosphat protoniert.svg von Welt: User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
    Diese Datei ist gemeinfrei („public domain“), weil sie nur Allgemeingut enthält und die nötige Schöpfungshöhe nicht erreicht.
  125. Bild VB21845.PNG: Welt: File:Guanosindiphosphat protoniert.svg von Welt: User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
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  126. Bild VB21846.PNG: Welt: File:Guanosintriphosphat protoniert.svg von Welt: User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
    Diese Datei ist gemeinfrei („public domain“), weil sie nur Allgemeingut enthält und die nötige Schöpfungshöhe nicht erreicht.
  127. Bild VB21847.PNG: Welt: File:Desoxyguanosinmonophosphat protoniert.svg von Welt: User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
    Diese Datei ist gemeinfrei („public domain“), weil sie nur Allgemeingut enthält und die nötige Schöpfungshöhe nicht erreicht.
  128. Bild VB21848.PNG": Welt: File:Chemische Struktur der DNA.svg von Welt: Madeleine Price Ball (User:Madprime) Text: Welt: Matt (User:Matthias M.), beide von Wikimedia Commons
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  129. Bild VB21849.PNG: Welt: File:CGMP.svg von Welt: User:NEUROtiker von Wikimedia Commons
    Diese Datei ist gemeinfrei („public domain“), weil sie nur Allgemeingut enthält und die nötige Schöpfungshöhe nicht erreicht.

     

  130. Bild VB21850.PNG: Welt: File:CGMP.png von Welt: David Iberri (User:Diberri aus der englischen Wikipedia)
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  131. Autor: A. Keith Dunker, Autor: David J. Zaleske: Stereochemical considerations for constructing alpha-helical protein bundles with particular application to membrane proteins. In: Zeitschrift: The Biochemical journal, 1977 Apr 1; 163(1): 45–57. Welt: doi: 10.1042/bj1630045, Welt: PMID: 869919 (Welt: Volltext)
  132. Bild O00071910.PNG: Abwandung von Figure 1. aus Autor: Joseph T. Ortega, Autor: Beata Jastrzebska: The Retinoid and Non-Retinoid Ligands of the Rod Visual G Protein-Coupled Receptor. In: Zeitschrift: International Journal of Molecular Sciences 2019, 20, 6218; doi:10.3390/ijms20246218 (Welt: Volltext 1, Welt: 2), umgedreht, neu beschriftet und Membran eingezeichnet durch Kersti Nebelsiek
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  133. Autor: Doug Marman: The Lenses of Perception Interpretation of Quantum Mechanics. In: Zeitschrift: Integral Review, August 2018, Vol. 14, No. 1 (Welt: Volltext)
  134.